Cтраница 2
Протеазы делятся на две группы - протеиназы и пептидазы. [16]
К наиболее детально исследованным металлоферментным комплексам относятся некоторые пептидазы ( особенно лейцинаминопептидаза), аргиназа, фосфопируватгид-ратаза, некоторые дегидрогеназы, фосфатазы и другие ферменты, участвующие в превращении органических фосфатов. [17]
Среди бактериальных протеаз смешанных микробных ценозов встречаются протеиназы, пептидазы и эластазы. [18]
Согласно современным представлениям, протеиназы называют эндопептидазами, а пептидазы - экзопептидазами. Эндопептидазы, в отличие от экзопептидаз, способны гидролизовать не только пептидные связи, но и связи, расположенные внутри белковых молекул. [19]
Еще более щелочной среды ( рН 9) требуют пептидазы кишечного сока. [20]
Неочищенный экстракт млечного сока содержит ряд ферментов, из которых две пептидазы выделены в кристаллическом виде. Некоторые продажные препараты содержат также депеин. [21]
Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих. [22] |
В слизистой кишечника содержатся помимо лейцинаминопептидазы и карбоксипептидаз также и некоторые другие пептидазы. Многие из них, в особенности дипептидазы и трипептидазы, проявляют специфичность в отношении длины цепи субстрата. Функция таких ферментов заключается, по-видимому, в завершении процесса переваривания белков, начинающегося под влиянием ферментов, рассмотренных выше. [23]
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА А - протсолитпчоский фермент, относящийся к группе С-копцевых экзопсп-тидаз ( см. Пептидазы); катализирует гидролитич. [24]
Согласно первоначальной классификации, протеолитические ферменты делят на 2 группы: протеиназы и пептидазы. Протеиназы гидролизуют белки, расщепляя их до полипептидов, полипептиды же гидролизуются пептидазами до аминокислот. Таким образом, размер молекулы субстрата является фактором, определяющим специфичность ферментов. [25]
Некоторые авторы разделяют протеолитические ферменты на протеиназы, расщепляющие белок до пептидов, и пептидазы, расщепляющие белок до аминокислот. Считают, что протеиназы более активны, чем пептидазы, и поэтому гидролиз белков в основном доходит до стадии полипептидов, а не аминокислот. [26]
В частности, к этой группе относятся уже упомянутые ранее протеолитические ферменты - протеиназы и пептидазы, вызывающие расщепление белков ( протеинов) и полипептидов по амидным связям с присоединением молекулы воды. [27]
Протеазы часто разграничивают также на две подгруппы: а) протеиназы, гидролизующие белки; б) пептидазы, расщепляющие пептиды. Однако в технике обычно пептидазы отдельно не используют, а их действие может проявляться совместно с действием протеиназ, с которыми они бывают в различных технических препаратах. [28]
Ферменты группы пептидаз не применяются отдельно, но в комплексах протеаз, используемых в разных практических областях, пептидазы содержатся и действие их, несомненно, важно. Пептидазы широко распространены и встречаются в клетках животных, высших растений и различных микроорганизмов. Многие из них либо являются истинными металлоферментами, либо металл важен для их активации. Многие пептидазы получают из почек свиньи, поджелудочной железы, печени или эритроцитов. [29]
Многие десятилетия, вплоть до настоящего времени, протео-литические ферменты принято было делить на две группы: про-теиназы и пептидазы. Полагали, что протеиназы расщепляют белки, а полученные осколки ( полипептиды) разрушаются пепти-дазами до аминокислот. Постепенно выяснилось, что протеиназы могут расщеплять и низкомолекулярные субстраты, но лишь определенного строения, соответствующего специфичности данного фермента. Возникло новое деление - на эндопептидазы, которые способны гидролизовать как концевые пептидные связи, так и те, которые расположены внутри белковых цепей, в их средних участках, и экзопептидазы, разрывающие связи на концах пептидных цепей. [30]