Большинство - фермент
Cтраница 1
Большинство ферментов являются катализаторами кислотно-основного типа, так как они ионизируют нейтральную молекулу субстрата, внедряя или отщепляя протон. При этом возникает активный промежуточный катион или анион. В зависимости от вида катализатора различают несколько типов кислотно-основных реакций. [1]
Большинство ферментов максимально активны в зоне рН / близкой от нейтральной: липаза поджелудочной железы, трипсин, каталаза, фумараза и др. В сильно кислой среде при рН 1 5 - 2 0 отмечен оптимум рН пепсина, в щелочной при рН 9 8 - аргиназы. [2]
Большинство ферментов активны в сравнительно узком интервале рН ( 4 - 9) и температур 273 - 323 К. [3]
Большинство ферментов, переносящих фосфат, нуждаются для активности в ионах двухвалентных металлов. Эти ионы сравнительно легко удаляются из ферментов, что приводит к потере активности. При добавлении металлов она восстанавливается. Поскольку единственными двухзарядными ионами, которые в физиологических условиях присутствуют в достаточном количестве, являются Mg2 и Саг, то считают, что именно они выполняют биологическую функцию. Однако влияние ионов металлов на ферменты может быть разным. Некоторые металлы первого переходного ряда, особенно Мпа, могут заменять его, но активность фермента при этом несколько понижается. Это же относится к Са2, однако иногда он ингибирует реакцию, тогда как в некоторых случаях Са2 служит активатором, a Mg2 - ингибитором. [4]
Большинство ферментов обладает ясно выраженным и обычно полным. [5]
Большинство ферментов обладает максимальной активностью при значениях рН, близких к 7, так как рН вне - и внутриклеточных жидкостей организма, в которых действуют ферменты, также близки к этому значению. Однако известны и некоторые весьма широко распространенные ферменты, которые активны в сильнокислом или сильнощелочном растворе. [6]
Большинство ферментов находится внутри клетки. KJ точной стенки, например гидролазы целлюлозы и крахмал Эндоферменты чаще всего находятся в клеточных органоидг но могут быть и в цитоплазме, например ферменты, катализ рующие процесс брожения - фосфогексоизомераза, фосфогекс киназа, альдолаза, ферменты пентозного цикла, гидролити1 ские ферменты и др. Гидролитические ферменты, наприм протеазы ( катепсины), липазы, фосфатазы, нуклеазы, уча вующие в процессе автолиза клетки, локализированы в cnei альных органеллах - лизосомах. Полагают, что в бактери функцию лизосом несут мезосомы. [7]
 |
Гидролиз амида. [8] |
Большинство ферментов работает со скоростями порядка 103 катализируемых превращений в секунду на молекулу фермента, а для каталазы эта скорость достигает 107 превращений в секунду. Отметим, что приведенное среднее число оборотов соответствует громадной скорости - примерно 1000 молям прореагировавшего вещества в секунду на 1 моль фермента. [9]
Большинство ферментов являются лабильными белками. При переводе их в экстракт они лишаются своего естественного ( в клетке) окружения и легко подвергаются денатурации и инактивации под влиянием различных факторов. В связи с этим при выделении и очистке ферментов необходимо соблюдать целый ряд предосторожностей. Как правило, все операции следует проводить при 2 - 4 С ( лучше - в холодной комнате), а фракционирование органическими растворителями - при температуре ниже 0 С. [10]
Большинство ферментов являются сложными белками - протеидами. [11]
 |
Международная классификация ферментов, основанная на катализируемых ими реакциях. [12] |
Большинство ферментов катализирует перенос электронов, атомов или функциональных групп. Поэтому при классификации им присваивают кодовые номера и названия, из которых можно определить тип катализируемой ими реакции переноса, а также группы, играющие роль донора и акцептора. Существуют шесть основных классов. [13]
 |
Оптимальное значение рН для некоторых ферментов. [14] |
Большинство ферментов проявляет максимум активности либо при нейтральной, либо при слабощелочной или слабокислой реакции. [15]
Страницы: 1 2 3 4