Cтраница 4
Ферменты - мультимеры ( большинство ферментов построено из отдельных субъединиц - - высокомолекулярных белков диссоциирующих на протомеры) обладают наибольшей активностью в целом, непродиссоциированном состоянии. При диссоциации на протомеры резко снижается их каталитическая активность. [46]
![]() |
Примеры коферментов. [47] |
В то время как большинство ферментов состоит, по-видимому, исключительно из аминокислотных остатков, некоторые ферменты содержат и иные, не аминокислотные группы, каталитически активные в реакциях переноса. Такие ферменты можно рассматривать как состоящие из двух частей - белкового апофермента и небелковой простетической группы. [48]
Каталаза, как и большинство ферментов, является сложным белком и принадлежит к группе хромопротеидов; простетическая группа ее идентична окисленному тему. Каталаза действует специфически только на Н Оз и является одним из весьма активно действующих ферментов. [49]
Каталаза, как и большинство ферментов, является сложным белком и принадлежит к группе гемопротеидов; простетическая группа ее идентична окисленному тему. Каталаза действует специфически только на Н2О2 и является одним из весьма активно действующих ферментов. [50]
![]() |
Влияние температуры на активность биокатализаторов парциального ацилирования спиртов. [51] |
Несмотря на то, что большинство ферментов хорошо работают в различных органических растворителях ( Клибанов, 1986; Gray, 1990), тип растворителя может оказывать как положительное, так и отрицательное воздействие на активность и стабильность разрабатываемых биокатализаторов. В общем случае в растворителях с величиной Log P 2.0 проявляется слабая биокаталитическая активность, а в растворителях с величиной Log P 4 - высокая активность. [52]
При наличии оптически активных изомеров большинство ферментов проявляет выраженное сродство к одной стереоизомерной форме субстрата, которая и содержит необходимые для связывания группы, создающие в целом взаимную ориентацию активного центра фермента и группы субстрата. Данное свойство используется практически в реакциях превращения L-яблочной. [53]
При наличии оптически активных изомеров большинство ферментов проявляет выраженное сродство к одной стереоизомерной форме субстрата, которая и содержит необходимые для связывания группы, создающие в целом взаимную ориентацию активного центра фермента и группы субстрата. [54]
Следует подчеркнуть, что кинетическое поведение большинства ферментов значительно сложнее, чем это вытекает из схемы, лежащей в основе рассматриваемого уравнения. [55]
Изменение рН приводит к изменению активности большинства ферментов. [56]
В присутствии органических растворителей при комнатной температуре большинство ферментов инактивируются. Поэтому фракционирование проводят при сильном охлаждении Низкая температура не только предохраняет фермент от инактивации, но и усиливает осаждающее действие органического растворителя. [57]
К этой категории относится значительная часть, если не большинство ферментов, связанных с мембранами. Некоторые другие ферменты действуют только в комплексе с одним или несколькими ферментами, функционально с ними связанными. Например, ферментные системы, участвующие в дегидро-генировании пировиноградной кислоты ( комплекс пируватдегид-рогеназы) и в синтезе жирных кислот ( комплекс синтетазы жирных кислот), состоят из 3 и 7 различных ферментов соответственно. [58]