Cтраница 2
Большинство ферментов катализирует только одно превращение данного вещества, один тип реакции, как бы устраняя иные, побочные превращения резким ускорением основного процесса. Это свойство имеет особое значение для практики, так как здесь, как правило, обрабатывается сложная система веществ и бывает необходимо провести в ней реакцию только одного типа или, например, обработать только один тип веществ. [16]
Большинство ферментов этого подкласса относятся к фос-фотрансферазам, катализирующим перенос остатка фосфорной к-ты на разл. Так, гексокиназа катализирует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на группу ОН О-гексозы, Ъ - фосфоглицераткиназа-с АТФ на карбоксильную группу 3-фосфо - О-глицериновой к-ты. РНК-полимеразы осуществляют перенос остатков рибонуклеотидов при синтезе РНК. О-глюкозо - 1 6-дифосфата на а - В-глюкозу - 1-фосфат с образованием а - Ь - глюкозо-6 - фосфата и молекулы исходного донора. [17]
Большинство ферментов обладает очень высокой специфичностью действия по отношению к определенным веществам ( субстратам) или определенным типам химических связей. Так, амилаза слюны расщепляет крахмал, но не действует на другой полисахарид - целлюлозу. Для осуществления взаимодействия молекул фермента и субстрата, на который воздействует фермент, нередко необходимо участие неорганических ионов. Эти ионы выступают в роли активаторов ферментов. [18]
Большинство ферментов относится к глобулярным белкам, которые обладают вторичной и так называемой третичной структурой. [19]
Большинство ферментов работает со скоростями порядка 103 катализируемых превращений в секунду на молекулу фермента, а для каталазы эта скорость достигает 107 превращений в секунду. Отметим, что приведенное среднее число оборотов соответствует громадной скорости - примерно 1000 молям прореагировавшего вещества в секунду на 1 моль фермента. [20]
Большинство пиридиннуклеотид-зависимых ферментов строго специфичны в отношении НАД или НАДФ; у других специфичность в отношении кофер-мента выражена слабее. [21]
Большинством ферментов весьма специфично для данного субстрата. [22]
Обычно большинство ферментов в процессе изоэлектриче-ской фокусировки не теряют своей активности, исключение составляют лишь некоторые металлсодержащие ферменты. При обнаружении ферментов методами, применяемыми в гель-электрофорезе, может потребоваться добавка соответствующего буфера, чтобы нейтрализовать влияние амфолитов. [23]
Для большинства ферментов имеется определенное значение рН, при котором их активность максимальна; выше и ниже этого значения их активность уменьшается. Для разных субстратов оптимум по рН может сдвигаться. Некоторые примеры приведены в табл. 6.9. Однако не во всех случаях кривые зависимости каталитической активности от рН имеют колоколо-образную форму. Примером может служить инвертаза, катализирующая гидролиз сахарозы. [24]
Для большинства ферментов пока еще остается невыясненной роль ионов двухвалентных металлов. [25]
Для большинства ферментов характерна высокая специфичность действия. Благодаря этому достигается та строгая упорядоченность и теснейшая взаимосвязь отдельных реакций, которые создают систему биологического обмена веществ. Одним из важных видов специфичности является стереохимическая специфичность. [26]
Для большинства ферментов характерна гиперболическая кривая насыщения субстратом. Скорость реакции зависит только от концентраций субстрата и продукта и гиперболически возрастает с повышением концентрации субстрата, т.е. удовлетворяет условиям соотношения Михаэлиса-Ментен. [27]
У большинства ферментов кофермент - пиридоксаль-5 - фосфат. [28]
Для большинства ферментов имеется широкий выбор окислительных и восстановительных субстратов. [29]
Поэтому большинство ферментов активно только в р-циях с субстратом одного определенного типа или с группой субстратов, имеющих общие структурные группы. В данном случае проявляется субстратная специфичность фермента. [30]