Cтраница 3
Однако большинство ферментов обнаруживают более высокую степень специфичности. [31]
Названия большинства ферментов имеют суффикс - аза. Так, пептидазы - это ферменты, воздействующие на пептиды; липаза - фермент, воздействующий на липиды, трансметилаза - фермент, катализирующий перенос метильной группы. [32]
Названия большинства ферментов имеют суффикс - аза. Суффикс - аза прибавляют к названию субстрата, на который действует фермент, или к названию типа реакции, которую фермент катализирует. [33]
Молекулы большинства ферментов состоят из двух составных частей, по отдельности лишенных активности: а) термолабильная белковая часть, называемая носителем или апоферментом и б) небелковая, термостабильная часть, называемая коферментом, играющим очень важную роль в действии фермента. [34]
Активность большинства ферментов, катализирующих образование предшественников ДНК в вилочковой железе, не меняется в ранние сроки после облучения. Исключение составляют дезоксици-тидилатаминогидролаза, активность которой снижается с 3-го часа после облучения тимоцйтов в дозе 10 Гр [ Myers D. [35]
Активность большинства ферментов зависит от содержания в реакционной среде различных веществ. Вещества, которые повышают каталитическую активность ферментов, называются активаторами. [36]
![]() |
Ложный осиновый трутовик ( Phellinus tremulae. [37] |
Наивысшая активность большинства ферментов наблюдается у целлюлозоразрушающих грибов. У лигнинразрушающих грибов наряду с гидролитическими ферментами существуют также специфические ферменты - оксидазы. Из этой группы ферментов наиболее распространены тирозиназа, встречающаяся у некоторых дереворазрушающих и напочвенных агари-ковых грибов, лакказа и особенно пероксидаза. Очень много пероксидазы выделяют грибы из рода феллинус ( Phellinus), особенно ложный трутовик ( P. Грибная пероксидаза выделяется только вегетативным мицелием и не отмечена в плодовых телах. [38]
К сожалению, большинство ферментов, исследованных с помощью описанных нами кинетических подходов, не изучено с этой точки зрения. [39]
![]() |
Биосинтез триглицеридов ( триацилглицеролов. [40] |
Установлено, что большинство ферментов, участвующих в биосинтезе триглицеридов, находятся в эндоплазматическом ретикулуме, и только некоторые, например глицерол-3 - фосфат-ацилтрансфераза - в митохондриях. [41]
![]() |
Ход ферментативной реакции при разных температурах.| Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры. [42] |
Температурный оптимум для большинства ферментов млекопитающих лежит в пределах 37 - 40 С. Существуют, однако, ферменты с более высоким температурным оптимумом; у бактерий, живущих в горячих источниках, он может, например, превышать 70 С. [43]
Ввиду большой термолабильности большинства ферментов необходимо с первых же стадий работы по выделению и очистке белка - фермента все операции проводить при охлаждении. [44]
Кроме того, для большинства ферментов существуют характерные оптимумы рН, и любое зависимое от температуры изменение рН, если оно направлено в надлежащую сторону, может вести к компенсаторным изменениям в активности ферментов. [45]