Cтраница 2
Пероксидазу с другими органическими катализаторами ( Оппенгей-мер) объединяет происхождение, способ приготовления, разрушение при нагревании и специфичность. Если она следует при ненарушенной реакции закону действующих масс, то это имеет место также и для лабфермента ( Фульд), инвертазы ( О Суливан и Томпсон, Анри) и, согласно Сентеру4, для каталазы. [16]
Хотя пероксидазы и способны катализировать реакцию ( XV. Косубстратами пероксидаз служат фенолы, алифатические и ароматические амины, восстановленные формы красителей ( лейкоформы), ендиолы, а также цито-хром с. Рассмотренные факты, а также наличие общей простетической группы ( все каталазы и большинство пероксидаз, по-видимому, содержат ферри-протопорфирин IX в высокоспиновом состоянии), которая сама обладает слабой каталазной и пероксидазной активностью, - все это позволяет отнести эти ферменты к одному классу ферментов - к гидропероксидазам. [17]
Гемопротеид пероксидаза катализирует окисление ряда фенолов и ароматических аминов. Эстеразы контролируют образование № гидролиз сложных эфиров ( из простых спиртов и кислот); липазы контролируют образование и гидролиз глицеридов высших жирных кислот. Карбогидразы катализируют расщепление гликозидных связей в простых гликозидах и полисахаридах. [18]
Гемопротеид пероксидаза катализирует окисление ряда фенолов и ароматических аминов. Эстеразы контролируют образование и гидролиз сложных эфиров ( из простых спиртов и кислот); липазы контролируют образование и гидролиз глицеридов высших жирных кислот. Карбогидразы катализируют расщепление гликозидных связей в простых гликозидах и полисахаридах. [19]
Фермент пероксидаза выполняет важную роль в наследственном иммунитете животных к микоплазмам. Напомним, что одним из существенных факторов агрессивности микоплазм служит синтезируемая ими перекись водорода. [20]
Полифенолазы и пероксидазы катализируют окисление фенольных соединений. В присутствии этих ферментов различные фенолы окисляются в дифенолы, полифенолы и хиноны. Биохимическое значение этих ферментов в том, что они могут включаться в биологические системы в качестве переносчиков водорода и, таким образом, принимать участие в процессах окисления различных субстратов. Фермент подобного типа, например аскорбат-оксидаза, катализирует окисление аскорбиновой кислоты в присутствии кислорода, где участие фенольных соединений как раз оказывает влияние на ход окисления. [21]
Каталазы и пероксидазы широко распространены в животных, растительных и аэробных микроорганизмах. По крайней мере один из вирусов также содержит пероксидазу. Каталаза составляет около 1 % сухого веса бактерий Micrococcus lysodeiktus. Точная физиологическая роль этих ферментов не установлена. Они, несомненно, служат для удаления перекиси водорода, однако, вероятно, играют и какую-то другую, дополнительную роль. [22]
По достижении максимума пероксидазы интенсивность превращения в точности пропорциональна концентрации иодистоводородной кислоты. [23]
Спектральными исследованиями этой пероксидазы установлено, что это соединение имеет окси-генировааный атом Fe ( IV) и катион-радикал ( обозначено Ф), делокализован-ный на протопорфириновом цикле. [24]
Содержание каталазы и пероксидазы падает в процессе созревания сравнительно неглубоко, и в процессе прорастания количество этих ферментов возрастает в 2 - 8 раз. Наоборот, количества амилазы и протеазы, которые исчезают в процессе созревания, довольно значительны, и в процессе прорастания эти ферменты образуются в количестве, в 20 - 30 раз превышающем исходные величины. [25]
Для каталазы и пероксидазы нет прямого доказательства того, что происходит изменение валентности атома железа, за исключением случая добавления азида к каталазе и оксидазного действия пероксидазы в процессе самоокисления диоксималеиновой кислоты, причем обе системы могут быть отравлены окисью углерода. Обыч ное отсутствие такого отравления не может считаться доказательством того, что железо в течение всей реакции остается в трехвалентном состоянии, так как имеется альтернативное объяснение, состоящее в том, что, несмотря на изменение валентности, другие реакции, также протекающие с участием ферро-формы, являются более быстрыми, чем процесс соединения с окисью углерода. В этой связи важны недавние опыты Кейлина и Хартри [45] с метгемоглоби-ном и перекисью водорода, так как эта система проявляет явно выраженное пероксидазное и каталазное действие, а восстановление железа обнаруживается по образованию НЬО2 или НЬСО в случае пропускания окиси углерода. [26]
Мне удалось приготовить физиологически чистые препараты пероксидазы, которые будут подробно описаны в следующем сообщении, из корней Iris germanicavi из тонких стеблей Asparagus officinalis, не содержащих хлорофилла. Для того чтобы сравнить действие этих препаратов пероксидазы с действием пероксидазы из хрена, были приготовлены растворы 0.223 г пероксидазы из хрена, 0.416 г пероксидазы из ириса и 0.32 г пероксидазы из спаржи в 100 см3 воды; к каждому раствору прибавлялось 30 см3 пирогаллола и избыток перекиси водорода. [27]
В присутствии Мп пероксидаза катализирует окисление диок-сифумаровой кислоты в дикетоянтарную кислоту. Имеются данные, что в этой реакции катализатором служит активированное Мп соединение пероксидаза - перекись. [28]
В этих реакциях пероксидаза катализирует переход кислорода от перекиси водорода к хромогенному акцептору кислорода. [29]
В отсутствии перекисей пероксидаза не оказывает ни малейшего окисляющего действия. Свежеприготовленная гваяковая настойка не окрашивается пер-сксидазой; однако гваяковая настойка, простоявшая лишь несколько часов, окрашивается более или менее интенсивно в синий цвет раствором пероксидазы. Как уже было доказано Шенбейном46, пероксидаза активирует перекись водорода не только по отношению к гваяковой настойке, по и к крахмальному раствору с йодистым калием. Она также активирует все перекиси, образующиеся при окислении органических соединений воздухом. Новые данные Линоссье47, Гунгера48, а также Баха и Шода49 только подтверждают наблюдения, сделанные уже Шенбейном. [30]