Препарат - фермент
Cтраница 2
Исследование осветления соков препаратом ферментов показало, что применение препарата пектиназы, стандартизованного диатомитом, способствует ускорению осветления ягодного сока. [16]
В качестве примеси в препарате фермента может быть альбумин крови. [17]
Конечно, не следует подвергать препараты ферментов воздействию высоких температур, кислот и щелочей, окислителей и восстановителей, детергентов или органических растворителей. Однако, работая с ферментами, можно не заметить небольших конформационных изменений, которые, хотя и не приводят к потере активности, способны настолько модифицировать молекулу, что она потеряет всякое сходство с нативным ферментом. [18]
 |
Кинетика сорбции водяных паров ферментными препаратами с различными наполнителями. [19] |
Наполнитель, используемый для стандартизации препаратов ферментов, не должен необратимо ингибировать ферменты. Весьма желательно, чтобы наполнитель обладал также свойством стабилизатора ферментов. [20]
Количество микромолей субстрата, преобразуемое препаратом фермента в 1 мин в расчете на 1 мг белка при 25 С. [21]
Необходимо проверить, не содержит ли препарат сопрягающего фермента примесь исследуемого. [22]
Применявшийся нами растворимый в воде без остатка препарат фермента был приготовлен по методу Збарского и Михлина путем осаждения пахтанья ацетоном, обезжиривания, экстракции и осаждения раствором 0.005 N соляной кислоты, адсорбции на каолине и элюции. [23]
Полученные путем сорбции на смеси неорганических солей препараты фермента, состоящие из кристаллов, имеющих вид маленьких иголок, инкубировали с разными по концентрации растворами мальтозы ( хроматографически чистый препарат) и параллельно с препаратами декстринов. [24]
В две пробирки наливают по 1 мл препарата фермента. Содержимое одной из них ( для холостого определения) нагревают до кипения и кипятят 1 - 2 минуты, а затем охлаждают. [25]
На рис. 5, Б показано действие препарата фермента на препарат, содержащий большие количества глюкозы, мальтозы и незначительные количества трисахарида и более высокомолекулярных оли-госахаридов. Под действием фермента на этот препарат декстринов уменьшаются пятна глюкозы, мальтозы и резко усиливаются пятна более сложных сахаридов. [26]
Исследования механизма реакции яблочно-молочнокислого брожения как с помощью препаратов фермента, так и на целых клетках тормозятся отсутствием методики прямой регистрации малолактик-активности биокатализатора. Кинетическая кривая строится по точкам, метод материалоемкий и трудоемкий. [27]
Для определения активности а-амилазы две равные небольшие навески препарата ферментов ( соответствующие примерно Ую - / 2о общего веса полученного осадка ферментов) переносят в конические колбы емкостью 100 мл, приливают по 5 мл воды и растворяют ферменты. К раствору добавляют около 20 мг уксуснокислого кальция, который предохраняет от инактивации а-ами-лазу. Растворы в колбах нагревают в течение 15 минут на водяной бане при температуре 70 ( необходимо строго следить за температурой; допускаются колебания не более 0 5), затем колбы быстро охлаждают под краном, а-амилаза более термолабильна и при таком прогревании почти не теряет свою активность, а ( 3-амилаза в этих условиях полностью инактивируется, поэтому в дальнейшем распад крахмала будет осуществляться под действием только а-амилазы. [28]
 |
Хроматографическое исследование действия экстракта в 0 1 % - ном растворе мальтозы. [29] |
То обстоятельство, что расщепляющая и трансферирующая активность препаратов фермента проявляется при одной и той же оптимальной температуре, является одним из доказательств того, что один и тот же фермент катализирует оба указанных действия. [30]
Страницы: 1 2 3 4