Cтраница 3
Авторы работы [265] изучали влияние некоторых нафтохино-нов на активность препарата фермента каталазы и нашли что усиление активнготи каталазы дрожжевых клеток, вызванное юглоном и плюмбагином во время брожения, проходит через максимум, который зависит от концентрации препарата и времени инкубации. Однако авторы пришли к выводу, что степень торможения каталазы дрожжевых клеток нафтсхинонами не соответствует ни их антигрибковой активности, ни аатеясивности интбирэшщя иьи процессов дыхания и брожения у дрожжей. [31]
Фенилаланиндезаминаза ячменя была подвергнута 28-кратной очистке; на этой стадии свежий препарат фермента катализирует дезаминирование ь-тирозина и Mema-DL - тирозипа. Другие аминокислоты, включая L-аспараги-новую, L-ГИСТИДИН и 3 4-дигидрофенил-оь - аланин, оказались неактивными. Несмотря на то что ь-тирозин дезаминируется свежим препаратом фермента, эта активность, по-видимому, обусловлена присутствием а-дезаминазы ь-тирозина. Фермент из ячменя при хранении при - 10 сохраняет в основном активность по отношению к фенилаланину, но полностью теряет способность дез-аминировать тирозин. [32]
Определение активности уреазы основано на учете количества образовавшегося аммиака при действии препарата фермента на мочевину. [33]
Учитывая важное практическое значение иммобилизации ферментов, а также возможность использования иммобилизованных препаратов ферментов в фундаментальных исследованиях, в раздел включен ряд задач по иммобилизации препаратов ферментов, выделенных студентами самостоятельно. [34]
Таким образом, микроорганизмы обладают еще одним преимуществом как сырье для производства ценных препаратов ферментов, которые невозможно получить ни из каких других источников. [35]
Принцип метода определения активности нитратре-дуктазы основан на учете количества образовавшихся нитритов при действии препарата фермента на нитраты. [36]
Через 1 час настаивания содержимое колбы, фильтруют и фильтрат используют в качестве препарата фермента. [37]
Однако в большинстве случаев они страдают тем недостатком, что применимы только для данного исследуемого препарата фермента. С другими препаратами часто наблюдаются совершенно другие закономерности. Этот печальный опыт я сделал, когда попробовал повторить описанные выше опыты с другим препаратом пероксидазы из хрена, повидимому, более чистым. [38]
Как видно из приведенных в обзоре данных, для биосинтеза внеклеточных протеиназ с целью получения препаратов ферментов наиболее часто используют штаммы, относящиеся к разным видам рода Actinomyces. Такие препараты, как проназа, протелин, протеиназы Str. Ионы кальция стабилизируют все препараты, кроме протофрадина. [39]
В одну из трубок помещают 5 мл активного препарата, в другую тот же объем предварительно прокипяченного препарата фермента. [40]
![]() |
Кристаллы протеазы Strepto-myces griseus, выкристаллизованные нами из растворов сульфата аммония. [41] |
В настоящее время в ряде стран имеются крупные заводы и лаборатории, выпускающие в продажу самые разнообразные препараты ферментов. Сейчас налаживается выпуск даже хро-матографически однородных ферментных белков, выделяемых в виде одной ( индивидуальной) фракции при хромато-графических исследованиях, например на целлюлозоионитах. [42]
На основании этих данных, а также исходя из того факта, что в процессе хранения препарата фермента из Thiobacillus X изменяется субстратная специфичность этого фермента, Порра и Джоунс предполагают, что у одного и того же организма, по-видимому, содержится более чем одна феррохелатаза. [43]
Активность а - и р-амилаз выражают в миллиграммах мальтозы, образовавшейся при действии на крахмал 1 мг препаратов ферментов за 1 час, пересчитывают на 1 г исходного зерна. Активность р-амилазы может быть определена по разности между суммарной активностью а - и р-амилаз и активностью сс-амилазы. [44]
Предполагая, что первоначальное отсутствие пропорциональности между скоростью реакции и концентрацией фермента вызвано наличием конкурентного ингибитора в препарате фермента, найти отношение концентрации ингибитора к концентрации фермента в неочищенном препарате арилсульфатазы. [45]