Cтраница 2
Большая часть из встречающихся в природе аминокислот имеет аминогруппу в - положении по отношению к карбоксильной функции. В редких случаях вторая аминогруппа находится где-либо в другом месте молекулы и совсем редко единственная аминогруппа занимает ( 3 - или у-по-ложение. Нейтральные аминокислоты существуют в виде внутренних солей с дипольными структурами. Эти солеоб-разные соединения высокоплавки ( с разложением), относительно не летучи, растворимы в воде и нерастворимы в эфире. [16]
Большая часть из встречающихся в природе аминокислот имеет аминогруппу в а-положении по отношению к карбоксильной функции. В редких случаях вторая аминогруппа находится где-либо в другом месте молекулы и совсем редко единственная аминогруппа занимает 3 - или у-по-ложение. Нейтральные аминокислоты существуют в виде внутренних солей с дипольными структурами. Эти солеоб-разные соединения высокоплавки ( с разложением), относительно не летучи, растворимы в воде и нерастворимы в эфире. [17]
Степень участия этой реакции зависит от природы используемой аминокислоты и основности реакционной среды. В случае хлорангидридного метода не рекомендуется применять защитные группы уретанового типа, поскольку образующиеся при этом хлорангидриды, как правило, кристаллизуются с большим трудом. Существенно, что многие из них неустойчивы [208, 1243] и легко превращаются в соответствующие М - карбоксиан-гидриды. [18]
Степень участия этой реакции зависит от природы используемой аминокислоты и основности реакционной среды. В случае хлорангидридного метода не рекомендуется применять защитные группы уретанового типа, поскольку образующиеся при этом хлорангидриды, как правило, кристаллизуются с большим трудом. Существенно, что многие из них неустойчивы [208, 1243] и легко превращаются в соответствующие N-карбоксиан-гидриды. [19]
Условия реакции этерификации варьируют в широких пределах в зависимости от природы применяемой аминокислоты. [20]
Тирозин ( параоксифенилаланин) является одной из наиболее распространенных в природе аминокислот. [21]
Укажем еще только, что, видимо, все встречающиеся в природе аминокислоты, несущие заряд в боковых цепях, предрасположены к образованию а-спиралей, хотя и не все они образуют в равной мере устойчивые спирали или даже спирали одного знака. [22]
Время реакции, необходимое для полного деформилирования, варьируется в зависимости от природы используемой аминокислоты. Формиламинокислоты и формилпептиды со свободными карбоксильными группами в условиях деформилирования могут подвергаться этерификации спиртами. Так, при обработке Form-L-Tyr ( Ac) - L-Lys ( Cbo) - OH смесью бензилового спирта с хлористым ацетилом в течение 40 час Уэйли и Уотсон [2420] получили с хорошим выходом H-L-Tyr-L-Lys ( Cbo) - OBzl; при этом происходило элиминирование О-ацетильной группы. Зондхеймер и Семераро [2163] описали ряд побочных реакций, происходящих во время деформилирования бензилового эфира формилглута-мина метанольным раствором хлористого водорода. В этом случае наблюдается, например, переэтерификация бензилового эфира ( и амида) в метиловый эфир. [23]
Другим важным вопросом при исследовании строения белков и полипептидов является вопрос о природе аминокислоты, содержащей свободную аминогруппу и расположенной на конце или в середине цепи. Для решения этого вопроса применяется динитрофенильный метод, представленный схемой. [24]
Другим важным вопросом при исследовании строения белков и полипептидов является вопрос о природе аминокислоты, содержащей свободную аминогруппу и расположенной на конце или в середине цепи. [25]
Указанные общие направления фрагментации пептидов могут затушевываться или дополняться частными, зависящими от природы аминокислот, входящих в исследуемые пептиды. При исследовании серосодержащих пептидов полезным оказалось их десульфирова-ние или исчерпывающее N-метилирование. [26]
Легкость протекания реакции зависит от таких факторов, как длина углеродной цепочки спирта, природа этерифицируемой аминокислоты, количество катализатора, температура и чистота реагентов. [27]
Синтез полипептидов, как правило, строго целенаправлен и связан g необходимостью соединения различных по природе аминокислот. Чтобы карбонильной группой одной молекулы ( превращенной, например, в хлорангидрид) ацилиро-вать аминогруппу другой по типу аминокислоты, а не себе подобной, аминогруппу ацилирующего агента предварительно защищают. С этой целью ее преобразуют в амидную, поскольку основность ( нуклеофильность) амидного атома азота значительно ниже, чем исходной аминогруппы. [28]
Молекулы могут иметь одновременно основные и кислотные группы, о чем свидетельствует большое число встречающихся в природе аминокислот ( гл. [29]
Из последнего положения вытекает укореняющийся в последнее время, достаточно общий взгляд на главенствующее значение первичной структуры белка: последовательность и природа аминокислот в полипептидной цепи определяет ее пространственную структуру. [30]