Cтраница 3
В комплексе иона К с валиномицином последний окружен как бы жесткой сольватной оболочкой. Весьма интересно, что валиномицин не образует комплексов с ионами Na, имеющими меньший радиус. [31]
По предположению Брокманна ( 1957) валиномицин является цик-лооктадепсипептидом, содержащим по два остатка й валина, L-валина, L-молочной и a - D-оксиизовалериановой кислот. [32]
Достаточно часто высказывается мысль, что валиномицин во многих отношениях напоминает фермент. Валиномицин понижает энергетический барьер перехода ионов калия с одной стороны мембраны на другую. Как и ферменты, валиномицин действует в каталитических количествах ( вплоть до 10 9 - 10 моль / л), многократно регенерируясь после выполнения своей функции. Валиномицин имеет ярко выраженный специфический субстрат, а именно ион К f, причем проявляет по отношению к этому субстрату высочайшую селективность. [33]
Этими исследователями была предложена циклододекадепсипептид-ная формула валиномицина, правильность которой была затем подтверждена ими его синтезом. [34]
Строение энниатинов А и В. [35] |
Энниатины ( рис. 3.7) подобны валиномицину, но имеют в 2 раза меньший диаметр цикла, чем у валиномицина. [36]
Центральное место среди этих соединений занимает антибиотик валиномицин, широко применяемый в биологии для изучения ионной проницаемости различных типов мембран. Не меньшее значение этот уникальный депсипептид получил в ионометрии для создания высокоселективного К - электрода. Свойства валиномицина и подобного типа соединений, используемых для получения электродных мембран на их основе, обусловлены существенным различием констант комплексообразования катионов разных металлов ( особенно для катионов К и Na) и способности к переносу связанных ионов через мембрану. [37]
Гидрофобные боковые остатки придают комплексу К - валиномицин хорошую растворимость в неполярных углеводородных слоях мембран, и, таким образом, становится возможным транспорт ионов К через мембрану. В случае грамицидина А обсуждается возможность образования ионных каналов. [38]
Шемякин, на основании определения молекулярного веса валиномицина термоэлектрическим методом, и одновременно Брокманн, определивший молекулярный вес валлномицина седиментацион-ным методом, показали, что этот антибиотик является циклододекадепси-пептидом. [39]
При добавлении в раствор КС1 малых количеств валиномицина ( около 10 - 7 г / мл) удельное сопротивление двойного липидного слоя падает на пять порядков. На эту же величину возрастает пропускная способность мембраны относительно ионов калия. В растворах NaCl, содержащих ионы Na, добавление молекул валиномицина приводит к очень малому изменению сопротивления. [40]
Они весьма близки по химической структуре, но валиномицин более специфический агент по отношению к ионам К, на чем и основана его активность. В его присутствии проницаемость мембран чувствительных бактериальных клеток увеличивается в Ю3 раз, а это неминуемо приводит к их гибели. [41]
Антибиотики, нарушающие функции мембраны ( полиены, валиномицин. [42]
Уменьшение сопротивления бислоев при растворении в них молекул валиномицина, энниатина, монамицина и некоторых других исследовалось во многих лабораториях мира. Однако, как отмечается в работе [ 51, с. Антибиотики валиномицин, энниатин и монатицин представляют собой циклические депсипептиды, построенные из остатков аминокислот и оксикислот, соединенных между собой амидными и сложноэфирными связями. [43]
Обсуждается влияние эффекта сопряженного переноса ионов калия и валиномицина на мембранный потенциал к изучается зависимость этого эффекта от брутто концентрации валиномицина в мембране. [44]
Установлено, например, что в липид-ной сфере комплекс валиномицина с К значительно устойчивее натриевого, что обеспечивает избирательность транспорта калия с участием этого ио-нофора. [45]