Проколлаген

Cтраница 2

Ион белка с дискретными зарядами. Точки k и / изображают положения двух зарядов. [16]

Уравнение ( 26 - 43) должно давать хорошее приближение при расчете электростатической свободной энергии таких белков, как миозин или проколлаген, ионы которых имеют форму стержней. Уравнения ( 26 - 44) и ( 26 - 45) можно применять к нуклеиновым кислотам, если структура, предложенная для этих соединений Криком и Уотсоном ( раздел 4), верна. [17]

Известны предшественники для ряда гормонов ( напр дчя гастрина, глюкагона и инсулина), к-рые переходят в актив-н ю форму посредством расщепления полипептидной цепи в участках, содержащих два последовательно расположенных остатка основных аминокислот ( аргинин и лизин) Расщеп-тение осуществчяется с участием специфич зндопептидазы, делствующей в ансамбле со вторым ферментом, имеющим карбоксипептидазную активность Последний удаляет остат-кч концевых основных аминокислот, завершая превращ пептида в активный гормон К белкам, подвергающимся протеолитич активации, относятся также протеиназы ( пепсин, трипсин, химотрипсин), альбумины, проколлаген, белки системы свертывания крови и др В нек-рых случаях неактивные формы ферментов ( зимогены) необходимы для временной консервации ферментов Так, зимогены трипсина и химотрипсина ( соотв трипсиноген и химотрипсиноген) синтезируются в подже. [18]

В кислых экстрактах из кожи или сухожилий этот белок присутствует наряду с коллагеном, и ряд авторов ( Нажотт, Форе-Фремье и др.) рассматривали его кик особую разновидность коллагена, названную ими растворимым коллагеном. Проколлагены, их химический состав, свойства и биологическая роль, изд. АМН СССР, Москва, 1952) было, однако, установлено, что по своему аминокислотному составу и ряду физико-химических свойств про-коллаген значительно отличается от коллагена. Этими исследователями была, таким образом, показана ошибочность взглядов Нажотта и других авторов и одновременно выяснена причина многих имеющихся в литературе разногласий по вопросу о свойствах коллагена. [19]

Как показывает название, он, по-видимому, является биологическим предшественником коллагена. Изучение свойств проколлагена показало, что он отличается от коллагена своим аминокислотным составом, а также тем, что расщепляется всеми ферментами, гидролизующими белки. [20]

Кристаллический прокол-лаген. [21]

Проколлаген, открытый В. Н. Ореховичем и А. А. Тустановским, по-видимому, является биологическим предшественником коллагена. Изучение свойств проколлагена показало, что он отличается от коллагена своим аминокислотным составом, а также тем, что расщепляется всеми ферментами, гидролизующими белки. [22]

Протелин, подобно проназе, расщепляет проколлаген из шкуры теленка. Действие протелина на проколлаген значительно глубже действия трипсина. При отношении фермент: субстрат 1: 10, температуре 30 и продолжительности протеолиза 24 часа протелин расщепляет в монрмере коллагена ( молекулярный вес 260000) 21 пептидную связь, в то время как трипсин гидролизует только три связи. [23]

В отличие от коллагена про-коллагены сравнительно хорошо расщепляются трипсином. Резко уменьшено содержание проколлагена и в коже скорбутных морских свинок. [24]

Схема строения молекулы инсулина человека в однобуквенной символике. [25]

Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани - коллагена. Первоначально в организме синтезируется проколлаген, богатый пролином полипептид, а затем в процессе созревания коллагена происходит окисление части остатков пролина до гидроксипролина. [26]

По своему аминокислотному составу проколлагены отличаются от коллагена главным образом содержанием тирозина, фенилаланина, гистидина, пролина и оксипролина. Содержание фенилаланина в проколлагенах приблизительно вдвое меньше, чем в коллагене, содержание же гистидина в проколлагенах, наоборот, значительно выше. Проколлагены нерастворимы в чистой воде и сравнительно слабо растворимы в подкисленной воде и в кислых буферных растворах с невысокой концентрацией солей. [27]

Типы коллагенов и некоторые их структурные свойства ( по Уайту и др., 1981. [28]

Напомним, что коллаген - внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Предшественник коллагена ( сначала препроколлаген, а затем проколлаген) претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндо-плазматический ретикулум и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. [29]

Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагены, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты: аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [30]

Страницы: 1 2 3 4