Cтраница 1
Протеазы гидролизуют только пептидные связи между ос-амино-кислотами ряда L. Пептидная связь между не встречающимися в природе стереоизомерами, как, например, связь синтетического глицил - D-лейцина, не гидролизуется. Ацилирование или алкилирование NH-групп полипсптидной цепи приостанавливает действие ферментов; так, например, глицилсаркозин Н2МСН2СОН ( СН3) СН2СООН не подвергается ферментативному гидролизу. [1]
Протеазы и другие ферменты, высвобождаемые при кортикальной peai - ции, изменяют структуру яйцевой оболочки таким образом, что проникновение в яйцо лишних сперматозоидов становится невозможным. В яйцах морского ежа кортикальная реакция приводит по меньшей мере к двум независимым последствиям: 1) протеолитическне ферменты, вышедшие и) кортикальных гранул, быстро разрушают гликопротеины, которые служат рецепторами байндина при связывании спермиев, и 2) освобождаемое содержимое кортикальных гранул вызывает отделение вителлинового слоя, ранее примыкавшего к плазматической мембране, от поверхности яйца, и в то ж время благодаря ферментам образуются поперечные сшнвки между белкам. У млекопитающих кортикальная реакция яйца аналогичным образом предотвращает полиспермию: обусловленное ею изменение стру туры гликопротеинов в zona pellucida ( см. разд. [2]
Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей - катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4 - 5; при рН - 7 0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [ Н ] тканей повышается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [3]
Протеазы находят применение и в кожевенной промышленности, при удалении шерсти и умягчении кож. Такая обработка делает кожи мягкими и эластичными. [4]
Протеазы часто разграничивают также на две подгруппы: а) протеиназы, гидролизующие белки; б) пептидазы, расщепляющие пептиды. Однако в технике обычно пептидазы отдельно не используют, а их действие может проявляться совместно с действием протеиназ, с которыми они бывают в различных технических препаратах. [5]
Протеазы - расщепляющие белковую молекулу, эти ферменты выделяются многими гнилостными бактериями. [6]
Протеазы делятся на две группы - протеиназы и пептидазы. [7]
Протеазы выделяют из животных и растительных тканей, плесневых грибов и бактерий. Среди многих ферментов ( эндопептидаз), которые расщепляют внутренние пептидные связи, только трипсин, химотрипсин и пепсин обладают достаточной специфичностью действия, чтобы при их помощи можно было регулировать расщепление белков. Другие ферменты, такие, как субтилизин, протеазы плесневых грибов и бактерий, более пригодны для последующего расщепления больших фрагментов. Лейцинаминопептидазу и кар-боксипептидазу ( экзопептидазы) применяют для отщепления N - и соответственно С-концевых аминокислот ( см. стр. [8]
Протеазы из Clostri-durn, Pseudomonas, Streptococcus и Streptomyces охарактеризованы в различной степени и имеют очень широкую специфичность. [9]
Протеазы - катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов. [10]
Протеазы - катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов. [11]
Протеазы ростков устойчивых к раку сортов показали большую активность, в большей степени расщепляли казеин по сравнению с ростками восприимчивых сортов. Активность протеаз ростков по отношению к казеину в мкг аминного азота на мл приведена ниже. [12]
Протеазы распространены в животном и растительном мире; существуют клеточные протеазы, осуществляющие соответствующие реакции внутри клеток. Особенно известен папайи, который выделяют из плодов папайи. Но наиболее важны и наиболее изучены протеазы пищеварительного тракта животных и человека. Стенки желудка выделяют неактивный белок ( профермент) - пепсиноген. Под влиянием кислого желудочного сока и готового находящегося в желудочном соке пепсина от пепсиногена отщепляется полипептидная цепь, и он превращается в активный фермент пепсин, имеющий молекулярный вес 35000 и давно уже полученный в кристаллическом виде. Пепсин при оптимальном рН 1 5 - 2 5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот ( тирозин и фепилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие зацепки для пепсина, как остатки COOII или SH, и не имела свободной МН2 - группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравнительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты - трипсиноген, химотрипсипоген и профермент, соответствующий карбоксипептидазе. Эти проферменты ( как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кишке в ферменты - трипсин, химотрипсин и карбоксипептидазу. [13]
Протеазы распространены в животном и растительном мире; существуют клеточные протеазы, осуществляющие соответствующие реакции внутри клеток. Особенно известен папаин, который выделяют из плодов папайи. Но наиболее важны и наиболее изучены протеазы пищеварительного тракта животных и человека. Стенки желудка выделяют неактивный белок ( профермент) - пепсиноген. Под влиянием кислого желудочного сока и готового находящегося в желудочном соке пепсина от пепсиногена отщепляется полипептидная цепь, и он превращается в активный фермент пепсин, имеющий молекулярный вес 35 000 и давно уже полученный в кристаллическом виде. Пепсин при оптимальном рН 1 5 - 2 5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот ( тирозин и фенилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие зацепки для пепсина, как остатки СООН или SH, и не имела свободной ГШ2 - группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравнительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты - трип-синоген, химотрипсиноген и профермент, соответствующий карбоксипеп-тидазе. Эти проферменты ( как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кишке в ферменты - трипсин, химотрипсин и карб-оксипептида зу. [14]
Протеазы подразделяют на протеиназы и пептидазы. Протеина-зы ведут гидролиз непосредственно нативных ( природных) белков. [15]