Cтраница 3
Количество пероксидазы, протеазы и амилазы возрастает при двухдневном стоянии намоченной муки ростков пшеницы даже в отсутствии кислорода под влиянием автолитических процессов. [31]
Желудочный сок содержит протеазы, расщепляющие бел и липазу, расщепляющую жиры. Протеазами желудочного ci являются пепсин, гастриксин и желатиназа. Пепсин и гастр син расщепляют белки до полипептидов различной степени сл ( ности. [32]
В процессе автолиза ферменты протеазы, содержащиеся в дрожжах, разрушают белковые вещества протоплазмы, освобождая входящие в их состав витамины. [33]
Гидралазы, фосфатазы, протеазы, трансферазы и другие ферменты представлены в клетке множественными формами ( изофер-ментами), оказывающими одинаковое воздействие на субстрат, но отличающимися, в частности, по электрофоретической подвижности и - некоторым кинетическим характеристикам. Существование изо-ферментов связано с дифференциацией клеточной структуры в различных условиях среды. [34]
Указанные взаимоотношения каталазы и протеазы естественно приводят к мысли измерять действие последней уменьшением активности первой. Эта мысль была уже высказана Вэнтингом и Штехе, которые впервые исследовали влияние протеазы на каталазу. Однако до сих пор эту мысль не удалось подтвердить, вероятно, из-за трудностей иметь постоянные растворы каталазы для определения протеазы. Но это неудобство совершенно отпадает при определении протеазы в растворе крови. [35]
Комбинированное определение каталазы и протеазы производится следующим способом. [36]
Протелин, проназа и протеазы Actinomyces 771 гидролизуют многие глобулярные и некоторые фибриллярные белки. Гидролиз идет преимущественно до аминокислот, содержание которых в гидролизатах достигает 70 - 80 % от количества белка, взятого для исследования. Протофрадин гидролизует в различных белках 36 - 65 % пептидных связей, но основными продуктами гидролиза являются олигопептиды, а количество аминокислот не превышает 30 - 35 %, что заметно отличает проюфрадин от протелина и других препаратов и, по-видимому, свидетельствует о малой активности содержащихся в протофрадине пептидаз. [37]
Большинство этих ферментов представляют собой внутриклеточные протеазы, которые медленно осуществляют автолиз дрожжей и высвобождают азотистые соединения в вино. Эти соединения, как правило, являются белками ( или их фрагментами - пептидами) и различными аминокислотами. [38]
В В-цепи окисленного инсулина эти протеазы гидролизовали пептидные связи по карбоксильным группам тех же аминокислот, проявляя специфичность, близкую к специфичности панкреатического химотрипсина. Пептиды, в которых х-аминокислотой были глицин, валин, пролин и пептиды, содержащие аминокислоты D-ряда, а также амиды КБО-лейцина и бензоилтирозина, исследуемыми протеазами практически не гидролизовались. [39]
Простые эфиры, конфигурация 182 Протеазы 626 Прочность связи 247 Псевдотрошш ( г ] тропин) 150, 382 Пуриновые нуклеозиды 180 ел. [40]
В покоящемся зародыше содержится мало протеазы, но он обладает высокой дипептидазной активностью, локализованной главным образом в корешке и в эпителиальном слое щитка. [41]
Суточная изменяемость показателей каталазы и протеазы для бывших в опыте кошек выражается в следующем виде ( табл, стр. [42]
Здесь мы кратко рассмотрим лишь наиболее изученные протеазы, которые делятся на две большие группы - экзопротеазы и эндопротеазы. Экзопротеазы гидролизуют концевые аминокислоты белковой или полипептидной цепи и в свою очередь делятся на карбоксипептидазы и ами-нопептидазы в зависимости от того, какой конец белковой цепи - со свободной карбоксильной или аминогруппой - они отщепляют. Эндопротеазы расщепляют белковую молекулу где-либо посредине цепи. [43]
Здесь мы кратко рассмотрим лишь наиболее изученные протеазы, которые делятся на две большие группы - экзопротеазы и эндопротеазы. Экаопротеааы гидролизуют концевые аминокислоты белковой или полипептидной цепи и в свою очередь делятся на карбоксипептидазы и амино-пептидазы в зависимости от того, в какой конец белковой цепи - со свободной карбоксильной или аминогруппой - они отщепляют. Эндопро-теааы расщепляют белковую молекулу где-либо посредине цепи. [44]
Для удаления примеси нуклеиновых кислот применяют протеазы. Применение ферментов ( нуклеаз и др.) требует последующего удаления белков-ферментов. [45]