Cтраница 2
С целью защиты инсулина от протеолиза в кишечнике предложено вводить его перорально в форме производного соединения, представляющего собой глицерид инсулин-2 - янтарной кислоты, которое, попадая в кровяное русло, высвобождает инсулин. [16]
Такая последовательность реакций показывает, что протеолиз и синтез белка часто тесно связаны друг с другом и что, по крайней мере, в некоторых случаях гидролитический распад включает промежуточный синтез более крупных молекул. Необходимо, однако, помнить, что расщепление пептидов не обязательно означает гидролиз пептидов и что пептиды могут быть окислены непосредственно без образования свободных аминокислот. [17]
При использовании молочнокислых бактерий наблюдается явление протеолиза белков осахаренной массы за счет ферментов солода, так как при развитии бактерий поддерживается благоприятная для протеолитических ферментов солода температура 50 и в начальной стадии подкисления - благоприятная кислотность. [18]
Для разрушения пептидной части гликопротеинов широко применяется протеолиз. Часто употребляются также трипсин, химотрипсин, па-паин. Гидролизат, полученный после обработки протеиназами, подвергают фракционированию с применением диализа, гель-фильтрации и хроматографии ( см., например 11 19), выделяя один или несколько низкомолекулярных гликопептидов, структуру которых устанавливают обычными методами и иногда подтверждают встречным синтезом. Известно, однако, много случаев, когда гликопротеин устойчив к действию протеолитических ферментов, и этот путь неосуществим. [19]
Второй этап активации представляет собой каскад реакций локального протеолиза, в результате чего образуются активные протеиназы. На этом этапе происходит взаимодействие классического и альтернативного путей активации комплемента. В результате имеет место усиление действия классического пути активации. [20]
В ходе каскадной активации комплемента в результате протеолиза различных компонентов образуется несколько небольших биологически активных белковых фрагментов. В нх число входят СЗа, С4а и С5а, которые стимулируют секрецию гистамина тучными клетками и базофильными лейкоцитами. СЗа служит также хемотаксическим аттрактантом для полиморфно-ядерных лейкоцитов. [21]
Антигенпрезентирующие клетки - разнообразные типы клеток, осуществляющие частичный протеолиз белковых антигенов, связывание их пептидных фрагментов с молекулами МНС П - класса и экспрессию образующихся комплексов на своей поверхности. [22]
Ниже представлены пептидные гормоны, образующиеся из 3-липотро-пина путем специфического протеолиза. [23]
Необходимо, однако, учитывать, что исследования специфичности протеолиза сами по себе не могли решить вопроса о строении белковой молекулы. [24]
Поведение белка при денатурации, а также в ходе протеолиза определяется устойчивостью глобулы. Изучение денатурации проводится с помощью оптических и калориметрических методов. [25]
Экспериментальные данные показали, что при температуре 37 и 30-минутном протеолизе Протофрадин частично растворял неденатурированный коллаген из ахиллова сухожилия и из шкуры теленка. Растворение коллагена из ахиллова сухожилия усиливалось при увеличении степени измельчения субстрата ( в два раза) и повышения концентрации фермента ( табл. 10), но не пропорционально последней. [26]
Физические свойства растворов белков также резко изменяются в начальной фазе протеолиза: снижается вязкость, и белки теряют способность свертываться при нагревании. Это, обычно, связано с превращением белка в пептиды, имеющие меньший молекулярный вес. С другой стороны, в начальной фазе гидролиза желатины или казеина трипсином не наблюдается прироста свободных аминогрупп [4] и, следовательно, резкое уменьшение вязкости не обусловлено разрывом пептидных связей. Возможно, что на этой стадии ферментного действия происходит распад каких-то очень слабых связей между отдельными группировками белковой молекулы. Поэтому можно было бы сказать, что фермент действует в качестве деполимеразы. [27]
БДРз относятся к белкам, которые отличаются и отношением к протеолизу. [28]
Многие пептидные гормоны образуются из больших по величине пептидов в ходе протеолиза, протекающего иногда в два и более этапа. В чем могут заключаться преимущества такого пути образования гормонов для организма. [29]
Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза. У эукариот ( все организмы, кроме бактерий и синезеленых водорослей) эта система включает низкомол. [30]