Cтраница 4
Предпринятое им систематическое изучение пределов специфичности различных протеаз оказало большое влияние на познание структуры белков, так как специфичность протеолиза могла зависеть не только от присутствия в полипептиде каких-либо определенных аминокислот, но и циклических компонентов, в первую очередь дикетопипера-зинов. Неудивительно, что исследования Вальдшмидт-Лейтца, его сотрудников и последователей привели к многолетнему спору со сторонниками дикетопиперазиновой теории по вопросу о ферментируемости простых и сложных дикетопиперазинов. [46]
Остальные процессы при созревании мяса связаны с глик зом - превращением гликогена в молочную кислоту, денат цией и протеолизом, частичным распадом в основном саркоп менных белков до пептидов и аминокислот. Эти процессы п ( кают при О С и усиливаются при повышении температуры, приводит к размягчению ткани и улучшению органолептиче свойств мяса. [47]
Несмотря на наличие протеолитических ферментов у самих молочнокислых бактерий, по данным О. М. Силищенской, в осахаренной массе без ферментов солода протеолиза белков при подкислении ее с помощью молочнокислых бактерий не наблюдается. [48]
На основании термодинамических расчетов и необходимости АТФ для синтеза белка in vitro установлено, что белки не могут синтезироваться путем обращения реакций протеолиза. [49]
Второе отличие между белком, с одной стороны, и смесью аминокислот, с другой, заключается в том, что некоторые промежуточные продукты протеолиза, образующиеся в желудочно-кишечном тракте, имеют, повидимому, определенное биологическое значение. Этот фактор, названный стрепогенином, вероятно, образуется в кишечнике и, быть может, имеет значение для роста кишечных бактерий. [50]
Из результатов определения аминокислотного состава фракций аминокислот и фракций пептидов, полученных после гидролиза протофра-дином казеина, альбумина и эластина, можно отметить следующее: после 72-часового протеолиза альбумина во фракции аминокислот не найден гистидин, обнаружено относительно небольшое количество тирозина и много лизина; во фракции аминокислот после 48-часового протеолиза казеина содержится весь полуцистин, очень небольшая часть глицина и полностью отсутствуют аспарагинрвая и глютаминовая кислоты, которые, как известно, образуют с Си2 1 отрицательно заряженные комплексы и потому могут элюироваться не во фракции аминокислот, а в одной из пептидных фракций. После 24-часового действия протофрадина на эластин во фракции аминокислот отсутствовали пролин, треонин, серии, глютаминовая кислота, которые полностью находились во фракции пептидов. Нейтральные аминокислоты с алифатическими цепями ( глицин, аланин, валин), на долю которых в эластине приходится около 70 % общего количества аминокислот, в основном также остаются во фракции пептидов; во фракции аминокислот найдено только около 5 % общего количества глицина, 14 % лизина и 30 % валина. В то же время большая часть тирозина и лизина обнаружена во фракции аминокислот. Такое распределение аминокислот по фракциям, не наблюдавшееся при гидролизе казеина и альбумина сои, по всей вероятности, зависит как от специфичности протеиназ протофрадина, так и от особенностей строения и аминокислотного состава эластина. [51]