Cтраница 2
Сущность процесса денатурации белка в значительной мере сводится, таким образом, к потере белком гидрофильных и приобретению гидрофобных свойств. Растворимость белков связана с наличием на поверхности их частиц большого количества гидрофильных групп ( ОН, СООН, NHa и др.), способных связывать значительное количество воды. Механизм денатурации растворимых белков должен, очевидно, сводиться прежде всего к изменению строения поверхностного слоя белковых частиц, в частности к выходу на поверхность молекул белка гидрофобных, нерастворимых в воде групп. Вследствие этого денатурированный белок, макромолекулы которого не имеют уже защитного, прилегающего к их полярным группам слоя гидратной воды, может оставаться в растворе только при наличии того или иного стабилизирующего гидрофобный коллоид фактора. В противном случае здесь неизбежно должен начаться процесс соединения отдельных белковых молекул в более крупные агрегаты, быстро заканчивающийся образованием хлопьев и выпадением белка в осадок, как это было описано выше. [16]
Сущность процесса денатурации белка в значительной мере сводится, таким образом, к п о т с р е белком г и д р о ф и л ь-н ы х и приобретению гидрофобных с в о и с т в. Растворимость белков связана с наличием на поверхности их частиц большого количества гидрофильных групп ( ОН, СООН, NH2 м др.), способных связывать значительное количество воды. Механизм денатурации растворимых белков должен, очевидно, сводиться прежде всего к изменению строения поверхностного слоя белковых частиц, в частности к выходу на поверхность молекул белка гидрофобных, не растворимых в воде групп. Вследствие этого денатурированный белок, макромолекулы которого не имеют уже защитного, прилегающего к их полярным группам слоя гндратиой воды, может оставаться в растворе только при наличии того или иного стабилизирующего гидрофобный коллоид фактора. В противном случае здесь неизбежно должен начаться процесс соединения отдельных белковых молекул в более крупные агрегаты, быстро заканчивающийся образованием хлопьев и выпадением белка в осадок, как это было описано выше. [17]
Скорость процессов денатурации молекул яичного альбумина при рН, далеких от изоточки, в значительной мере зависит от температуры. [18]
В процессе денатурации белка свойственная ему трехмерная организация нарушается, полипептидная цепь развертывается и приобретает беспорядочную структуру, хотя кова-лентные связи при этом остаются неповрежденными. Иными словами, на-тивные молекулы белка очень непрочны и легко утрачивают свою структуру при нагревании или других, казалось бы мягких, воздействиях. Если мы хотим заниматься изучением биологической активности какого-нибудь белка, мы должны при выделении и очистке этого белка обращаться с ним очень осторожно, чтобы избежать его денатурации. [19]
Рассматривая динамику процесса денатурации, следует отметить крайнюю трудность выявления состояний белка, промежуточных между нативным и полностью денатурированным. [20]
При изучении процесса денатурации и разделения цепей полимеров, способных к спонтанной ренатурации ( например, поли-д АТ: дАТ, иоли-д А: дТ, поли-д Г: дЦ, поли-д И: дЦ), необходимо подобрать такие условия центрифугирования, при которых бы эта ренатурация исключалась. [21]
На скорость процесса денатурации растворов белков влияет как температура, так и продолжительность нагревания. [22]
Интересно, что процесс денатурации белков, вызванный всеми перечисленными органическими веществами, не зависит от температуры и, для мочевины например, может иметь отрицательный температурный коэффициент. Этим они существенно отличаются от органических растворителей - таких, как, например, спирт или ацетон. Последние денатурируют и необратимо осаждают белок из растворов при комнатной и более высоких температурах. При критической температуре, лежащей около 65, осаждение белка происходит при относительно невысоких концентрациях органических растворителей. [23]
Таким образом, процессы денатурации ДНК при действии кислот или щелочей в мягких условиях укладываются в общую структуру Уотсона и Крика. ДНК, денатурированная таким путем, рассматривается как полимер, состоящий из беспорядочно переплетенных, очень подвижных цепей, содержащих ряд беспорядочно расположенных водородных связей ( неразрушившихся или заново образовавшихся), со значительной свободой вращения на протяжении достаточно длинных участков цепей. В случае ДНК, денатурированной щелочью, понижение ионной силы среды сопровождается очень сильным растяжением молекулы, по-видимому вследствие отталкивания между высоко заряженными фосфатными группами. [24]
Принято считать, что процесс денатурации сопровождается раскручиванием полипептидных цепей, изменением структуры, характерной для природного белка. В коагуляте денатурированного гемоглобина или денатурированного овальбумина раскрученные полипептидные цепи различных молекул данного белка настолько переплетены между собой, что их уже нельзя разделить, чем и объясняется нерастворимость денатурированного белка. Некоторые химические реагенты, к числу которых относятся сильные кислоты, сильные щелочи и спирты, служат сильными денатурирующими средствами. [25]
Главной целью кинетических исследований процесса денатурации является попытка получить представление о структуре на-тивных и денатурированных макромолекул. [26]
Изменение структуры белков в процессах денатурации обычно связано с К. [27]
В последнем случае имеет место процесс денатурации белка и полученный осадок является денатурированным протеином. [28]
Видимо, и эта особенность процесса денатурации объясняется очень значительным изменением энтропии уже при образовании активированной нестабильной молекулы белка, предшествующей денатурированной. Уже на этой стадии процесса идет интенсивное плавление водородных и иных связей с освобождением полипептидных цепочек и повышением числа возможных микросостояний системы. [29]
Как должна изменяться вязкость в процессе денатурации коллагена, описанном в разд. [30]