Разрыв - пептидная связь
Cтраница 1
Разрыв пептидной связи осуществляется в две стадии. [1]
Поскольку при разрыве пептидной связи освобождаются амин-ные и карбоксильные группы в эквивалентных количествах, то по количеству щелочи, пошедшей на нейтрализацию карбоксильных групп, можно определить количество свободных аминогрупп. [2]
При гидролизе происходит разрыв пептидных связей, гидроксил воды присоединяется к карбонилу с образованием карбоксильной группы, а водород - к имидогруппе с образованием аминогруппы. [3]
 |
Многократный гидролиз и ресинтез в системе желатина - трипсин. [4] |
Естественно, что разрыв пептидной связи при гидролизе вызывает увеличение объема. [5]
ПЕПТИДАЗЫ, ферменты, вызывающие разрыв пептидной связи в пептидах с образованием свободных аминокислот. [6]
Под действием ферментов ( пептидаз) происходит разрыв пептидной связи в пептидах с образованием свободных аминокислот. [7]
Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка. [8]
Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обеспечивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра. [9]
Как упоминалось ранее, при гидролизе сильными кислотами вначале обычно происходит разрыв пептидных связей, соседних с оксиаминокислотами, в несколько меньшей степени - связей, соседних с аспарагиновой кислотой, и совсем в незначительной степени происходит разрыв пептидных связей, соседних с глут-аминовой кислотой. Дальнейший кислотный гидролиз, скорость которого зависит от природы аминокислотных остатков, протекает неизбирательно и приводит к накоплению дипептидов. Большая специфичность проявляется при низких температурах и малом времени гидролиза, так как в этих условиях сказываются различия в энергии активации для различных молекул, тогда как при более высоких температурах происходит более беспорядочный разрыв пептидных связей. При гидролизе разбавленной кислотой имеет место большая специфичность, хотя в этом случае возможно побочное образование ангидридов. [10]
Протеолиз заключается в гидролитическом превращении соединений типа RCONHR в RCOOH H2NR путем разрыва пептидных связей. [11]
Эластаза обладает меньшей избирательностью по сравнению с двумя другими ферментами, но благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за маленькими радикальными группами, как у аланина или валина. [12]
Химические методы избирательного и неполного гидролиза основаны на применении таких химических реактивов, которые вызывают селективный, высокоспецифический разрыв пептидных связей, образованных определенными аминокислотами, оставляя незатронутыми остальные пептидные связи. [13]
Продуктами гидролиза белков пепсином является смесь крупных полипептидов я небольшое количество свободных аминокислот, продукты образуются за счет разрыва внутренних пептидных связей, далеко отстающих от концов молекулы. [14]
Выделение аммиака [36] при дезаминировании концевых а-аминогрупп и, возможно, из аминогрупп боковых цепей лизина и при разрыве пептидных связей. [15]
Страницы: 1 2 3 4