Разрыв - пептидная связь
Cтраница 4
Первая стадия состоит в коагуляции казеиногена. Следующа: ступень характеризуется обратным коагуляции процессом пептизаци ] казеина; последний переходит в коллоидный раствор. В дальнейшет наступает разрыв пептидных связей и выделение аминокислот. [46]
Пути инактивации гормонов гипоталамуса изучены недостаточно. Период полураспада тиролиберина в крови крысы составляет 4 мин. Инактивация наступает как при разрыве пептидной связи ( под действием экзо-и эндопептидаз сыворотки крови крысы и человека), так и при отщеплении амидной группы в молекуле пролинамида. В гипоталамусе человека и ряда животных открыт специфический фермент пироглутамилпептидаза, которая катализирует отщепление от тиролиберина или гонадолиберина молекулы пироглутаминовой кислоты. [47]
 |
Содержание белка в некоторых пищевых продуктах. [48] |
Следует подчеркнуть, что с пищей человек получает огромное разнообразие белков, однако все они подвергаются воздействию ограниченного числа протеиназ. Эти ферменты относятся к классу гидролаз ( см. главу 4) и часто называются также пептидазами. Известны две группы пептидаз: экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопеп-тидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. [49]
Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты - нептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям: 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул; 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезами-нирования. [50]
Для изучения аминокислотного / состава белков и пептидов производят гидролиз с целью расщепления всех пептидных связей в молекуле. Этот процесс быстро и полно протекает при высоких концентрациях Н - или ОН - - ионов, а также в присутствии протеолитических энзимов. Гидролиз, катализируемый кислотами и щелочами, не является специфичным - он ведет к разрыву пептидной связи между любой парой аминокислот. Однако природа аминокислотных остатков оказывает влияние на скорость реакции. [51]
Денатурация охватывает разнообразные явления. Сущность процесса недостаточно еще выяснена. Этот процесс, по-видимому, связан с известными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Талмуд дает следующую молекулярао-фивическую картину тепловой денатурации. Нагревание расшатывает глобулу белка. Это ведет к растягиванию последней, причем гидрофобные участки, которые ранее были спрятаны в ядре глобулы, теперь приходят в соприкосновение с водой, тем самым гидрофобизи-руя поверхность белковой частицы. [52]
Денатурация охватывает разнообразные явления. Сущность процесса недостаточно еще выяснена. Этот процесс, по-видимому, связан с известными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Талмуд дает следующую молекулярно-физи-ческую картину тепловой денатурации. Нагревание расшатывает глобулу белка. Это ведет к ее растягиванию, причем гидрофобные участки, которые ранее были спрятаны в ядре глобулы, теперь приходят в соприкосновение с водой, тем самым гидро-фобизируя поверхность белковой частицы. [53]
В последнее время проблема установления первичной структуры ферментов и других белков развивается весьма успешно. Так, Ричарде и Витаятиль [1811] установили, что при действии на рибонуклеазу бактериальной протеазы суб-тилизина происходит разрыв пептидной связи лишь между остатками Ala20 и Ser21; при этом отщепившийся N-концевой эйкозапептид ( S-пептид) остается связанным с основной частью фермента ( S-белком) при помощи нековалентных связей. [54]
Страницы: 1 2 3 4