Cтраница 1
Водные растворы белков обладают коллоидными свойствами. Из таких растворов белковые вещества могут быть осаждены при помощи насыщенного раствора сернокислого аммония, а иногда спирта или ацетона. Такое осаждение является обратимым и высоленные белки вновь растворимы в воде или в разбавленных водных растворах солей. [1]
К водному раствору белка приливают в избытке крепкой щелочи ( 10 - 25 % - ного раствора NaOH) и 2 - 3 капли слабого раствора ( 0 3 % - ного) медного купороса. [2]
В водных растворах белков выделение белков может быть осуществлено высокими концентрациями солей; этот процесс называется высаливанием. Высаливание белков производится полунасыщенными или насыщенными растворами солей Na2S04, ( NH4) 2 S04 и др. и совершенно отличается от коагуляции лиофобных коллоидов слабыми концентрациями электролитов, в частности к высаливанию неприменимо правило Шуль-це - Гарди. В явлениях высаливания по Дебаю основное значение имеет вытеснение молекул растворенных веществ из электрического поля ионов, которые сильнее связываются с дипольными молекулами растворителя. [3]
Солюбилизация углеводородов в водных растворах белков ( а также и в растворах мыл) служит моделью для изучения природы гидрофобных взаимодействий и выяснения их роли в протекании биологических процессов. [4]
Для водных элюентов и водных растворов белка указанному соотношению отвечает концентрация примерно 70 мг / мл. [5]
Прочность адсорбционных межфазных слоев водных растворов белков на границе с различными углеводородами неодинакова. Было установлено, что взаимодействие белков с углеводородами в водных растворах является самопроизвольным обратимым процессом, механизм которого заключается в распределении углеводородов между неполярными областями макромолекул белка и водой. [6]
Поэтому понижение температуры замерзания водных растворов белка даже при высокой концентрации белка очень мало. [7]
Наиболее хорошо изучены свойства водных растворов белков. При растворении белков в воде происходит ионизация ионогенных групп. [8]
Уже давно известно, что водные растворы белков легко пенятся; образующиеся пены отличаются по составу от исходных растворов. В этой точке белок обладает максимальной поверхностной активностью; как при повышении, так и при снижении рН коэффициент концентрирования ( отношение концентраций выделяемого вещества в пене и остаточной жидкости) падает. Было также установлено, что коэффициент концентрирования возрастает с уменьшением концентрации исходного раствора. Как и следовало ожидать, в растворах декстрана, не обладающего поверхностной активностью, концентрирования не происходило. [9]
Давно известно, что облучение водных растворов белков изменяет спектры поглощения в ультрафиолетовом свете. На рис. 39 приведены данные Гузман Баррона [62], полученные при облучении сывороточного альбумина быка рентгеновскими лучами. [10]
В пробирку вводят 3 капли водного раствора белка и 1 каплю азотной кислоты. При нагревании реакционной смеси раствор и осадок окрашиваются в ярко-желтый цвет. Смесь охлаждают и добавляют 1 - 2 капли едкого натра. При этом желтое окрашивание переходит в ярко-оранжевое. [11]
В пробирку вводят 3 капли водного раствора белка и 1 каплю азотной кислоты. При нагревании реакционной смеси раствор и осадок окрашиваются в ярко-желтый цвет. Смесь охлаждают и добавляют 1 - 2 капли едкого натра. При этом желтое окрашивание переходит в ярко-оранжевое. Ксантопротеиновая реакция обусловлена наличием в белках ароматических аминокислот. Желтое окрашивание появляется как результат нитрования ароматических ядер. Появление оранжевой окраски определяется образованием более интенсивно окрашенных анионов. [12]
Существенная разница плотностей воды, водных растворов белков и алифатических углеводородов обеспечивает применимость весового метода для оценки связывания алифатических углеводородов белками. [13]
Измерения ДОВ были выполнены на водных растворах белков в на-тивном и в денатурированном состояниях. [14]
Водный раствор этого полипептида чрезвычайно напоминает водный раствор белка, да и вообще по свойствам резко отличается от исходных амино-кислот. Последние, как известно, сладки, а этот искусственный продукт представляет вещество такого же горького вкуса, как и естественные альбумозы и пептоны. И в других отношениях полипептид обнаруживает сходство с последними. Как альбумозы и педтоны, так и высшие полипептиды расщепляются гидролитически под влиянием щелочей, кислот и пищеварительных ферментов и дают при этом одни и те же конечные продукты - аминокислоты. [15]