Cтраница 3
Порат и Флодин [18] в 1959 г. впервые показали возможность использования геля декстрана для обессоливания водного раствора белка. [31]
На рис. 35 показана зависимость прочности межфазного адсорбционного слоя а-казеина на границе с бензолом от рИ водного раствора белка. В хорошем согласии с этими данными находится зависимость удельного оптического вращения а-казеина от рН ( см. рис. 35, кривая 3); [ a ] D при возрастании рН увеличивается от - 70 до - 110, что свидетельствует о развертывании полипептидных цепей по мере накопления отрицательных зарядов на молекулах a - казеина. [32]
В настоящее время диализ используют главным образом для удаления веществ, имеющих небольшой размер молекул, из водных растворов белков и других высокомолекулярных растворенных веществ, а также для сгущения белковых растворов. При диализе концентрированных растворов часто диализационный мешок завязывают с обоих концов, однако в результате этого, как будет показано ниже, развивается высокое осмотическое давление, которое может привести к нежелательным результатам. Кроме того, не рекомендуется проверять диализационную трубку под давлением на отсутствие точечных проколов. [33]
Интересные сведения о структуре и динамических свойствах белков дает изучение скорости распространения ультразвука и его поглощения в водных растворах белков, а также белков в твердом состоянии. [34]
В пробирку размером 16 - 125 мм из стекла пирекс с незакругленными краями помещают 2 мг сухого белка или эквивалентное количество водного раствора белка. [35]
Пенистые пластмассы на основе растворимых в воде протеинов ( желатина, казеин, коллаген, альбумин и др.) получают отверждением вспененных водных растворов белков. Переход протеинов в нерастворимое в воде состояние достигается дублением. [36]
После охлаждения соль растворяют в 5 мл воды, к раствору добавляют 2 - 3 капли 1 М раствора HNOs и 5 мл водного раствора белка и нагревают. Наблюдают свертывание белка, что доказывает присутствие в растворе метафосфата. [37]
После охлаждения соль растворяют в 5 мл воды, к раствору добавляют 2 - 3 капли 1 М раствора НМОз и 5 мл водного раствора белка и нагревают. Наблюдают свертывание белка, что доказывает присутствие в растворе метафосфата. [38]
Спектрометр был оснащен дифракционным генератором СВЧ-из-лученйЯг разработанным и изготовленным в Институте радиоэлектроники АН УССР, а также полусферическим открытым резонатором, позволяющим работать с водными растворами спин-меченых белков. [39]
Многие органические растворители ( спирты, ацетон, эфир и др.) осаждают белки из нейтрального или слабокислого раствора. Если к водному раствору белка прибавлять, например, этиловый спирт, то можно достигнуть такой концентрации его ( неодинаковой для разных белков), когда происходит осаждение белка. Механизм действия спирта объясняют связыванием воды, что ведет к дегидратации мииелл белка и понижению их устойчивости в растворе. [40]
Изоионным раствором белка называется такой раствор, который, помимо растворенного белка, не содержит иных ионов, кроме тех, которые образовались в результате диссоциации растворителя. Например, если водный раствор белка пропустить через смешанную ионообменную колонку, все катионы и анионы, кроме массовых ионов белка, заменятся на ионы П и ОН, и образовавшийся раствор будет по определению изоионным. [41]
Эти данные являются дополнительным доказательством различного конформационного состояния молекул белка на разных границах раздела фаз. Прочность на границе раздела водный раствор белка / углеводород характеризуется, во-первых, более высокими предельными значениями прочностей межфазных слоев, и во-вторых, зависит от размера углеводородных молекул, составляющих масляную фазу. Прочность адсорбционных слоев водных растворов сывороточного альбумина и а-казеина на границе с различными углеводородами ( см. табл. 7 8) неодинакова. [42]
Объектами исследования были выбраны полимеры, отличающиеся своим конформационным состоянием в водном растворе: поливиниловый спирт, макромолекулы которого в водном растворе представляют статистические клубки; желатина, имеющая кон-формацию коллагеноподобной тройной спирали; сывороточный альбумин человека и лизоцим - глобулярные белки, имеющие сложный тип структуры, которая содержит а-спираль, р-структуру и неупорядоченные области статистических клубков. Исследованию подвергались адсорбционные слои водных растворов белков на границе с бензолом, сформированные в течение 5 - 6 час при 20 С, достигшие предельного значения прочности и далее не изменяющиеся во времени. [43]
Примером обратимой коагуляции может служить высаливание - коагуляция белков под влиянием электролитов. Например, если к водному раствору белка прибавить раствор сернокислого аммония достаточной концентрации, белок выпадает из раствора в форме хлопьев, то есть коагулирует. Но по устранении причины, вызвавшей коагуляцию, в данном случае по удалении раствора, содержащего сернокислый аммоний, промытый осадок снова растворяется в дестиллированной воде - белок возвращается в свое первоначальное состояние: здесь коагуляция не. Следовательно, денатурация представляет собой процесс необратимой коагуляции; обратимую же коагуляцию можно рассматривать, как чисто коллоидо-химический процесс. [44]
Растворимость: высаливание а) Чистые белки большей частью нерастворимы в дистиллированной воде, но растворяются в разбавленных солевых растворах. Однако при добавлении к водному раствору белка нейтральных солей в высокой концентрации белок выпадает в осадок. Это явление называют высаливанием. Например, большая часть белков растворяется в 0 1 М ( NH4) 2SO4, но выпа-цает в осадок, если концентрация ( NH4) 2SO4 повышается до ЗМ. После удаления избытка ( NH4) 2SO4 путем диализа белки снова растворяются. Попытайтесь объяснить на молекулярном уровне, почему добавление солей в высоких концентрациях приводит к понижению растворимости белка. [45]