Растворение - белок
Cтраница 4
В молекулах белков лишь небольшое число аминокислот содержит свободные положительные и отрицательные группировки. Такими группировками могут быть концевые амино - и карбоксильные группы и некоторое количество ионных групп в боковых цепях. Отсюда следует, что число зарядов в 1 г белка должно быть в несколько раз меньше числа зарядов в 1 г соответствующей смеси аминокислот. Но так как повышение диэлектрической постоянной воды, происходящее при растворении белков, незначительно отличается от повышения, вызываемого растворением аминокислот, то следует признать, что расстояние между заряженными группами в белках значительно больше, чем в аминокислотах. Рассчитанные дипольные моменты для белковых молекул колеблются от 170 до 730 дебаев, что значительно выше, чем для обычных полярных молекул. Однако они очень мал по сравненикцс максимально возможными дипольными моментами, которые должны были бы наблюдаться у этих белков, если бы все положительные группы концентрировались вблизи одного конца молекулы, а все отрицательные - у другого. Можно считать, что величины диполь-ных моментов, найденные для белков, показывают, что распределение положительных и отрицательных зарядов на поверхности молекулы является довольно равномерным. [46]
 |
Кривая сжатия поверхностной пленки. [47] |
Далее, ориентация молекул в пленках создает благоприятные условия для синтеза белков. Этот процесс, идущий с уменьшением объема, требует высоких давлений. Существование больших л ( в пересчете на трехмерную модель) позволяет считать, что в природе синтез белков идет именно в пленках, на границах раздела фаз. Наконец, соприкосновение открытых неполярных групп с неполярной фазой создает благоприятные условия для растворения белков в липидах. Это явление, характерное для биологических объектов, не наблюдается in vitro в объемной фазе, но может быть моделировано при помощи поверхностных пленок. [48]
 |
Кривая сжатия поверхностной пленки белка глиадима. [49] |
Далее, ориентация молекул в пленках создает благоприятные условия для синтеза белков. Этот процесс, идущий с уменьшением объема, требует высоких давлений. Существование больших я ( в пересчете на трехмерную модель) позволяет считать, что в природе синтез белкоа идет именно в пленках, на границах раздела фаз. Наконец, соприкосновение открытых неполярных групп с неполярной фазой создает благоприятные условия для растворения белков в липидах. Это явление, характерное для биологических объектов, не наблюдается in vitro в объемной фазе, но может быть моделировано при помощи поверхностных пленок. [50]
Усвояемым белком называют ту часть сырого протеина, которая растворяется в солянокислом растворе пепсина при температуре 37 - 40 С. Пепсин - препарат, содержащий протео-литический фермент, который выделяют из слизистой оболочки свиных желудков. В 1 % - ном растворе соляной кислоты при температуре 37 - 40 С белок, который усваивается животными, в присутствии пепсина переходит в раствор. Количество усвояемого белка находят по разности между количеством сырого протеина и количеством белка, который остается в остатке после растворения усвояемого белка. Содержание усвояемого белка выражают в процентах от сырого протеина и называют коэффициентом усвояемости белка. [51]
Диполи воды соединены с гидрофильными группами белков водородными связями. Учитывая явления гидратации, можно объяснить рассмотренный нами процесс высаливания белков из растворов. При прибавлении к раствору белка высоких концентраций солей или таких органических растворителей, как спирт или ацетон, возникает конкуренция за молекулы воды между солью или спиртом, с одной стороны, и молекулами белка - с другой. При определенных концентрациях ионы солей, молекулы спирта или ацетона связывают такое большое количество молекул воды, что несвязанной воды недостаточно для растворения белка, и он выпадает в осадок. [52]
Страницы: 1 2 3 4