Реакция - аминокислота
Cтраница 2
Метод основан на реакции аминокислот с нингидрином в слабокислой среде с последующим превращением полученного в результате реакции синего производного дикетогидриндилидендикетогидринамина ( ДИДА) в стабильное производное меди оранжево-красного цвета, имеющее максимум поглощения при 530 нм. Количественное определение аминокислот основано на измерении оптической плотности производного меди ( ДИДА) после вымывания его из бумаги. [16]
Предлагаемый нами метод основан на реакции аминокислот с нингидрином в слабокислой среде с последующим превращением полученного производного дикетогидринделиденди-кетогидринамина ( ДИДА) синего цвета в медное производное оранжево-красного цвета с максимумом поглощения 530 ммк. [17]
Химические реакции белков отличаются от реакций аминокислот и тем, что большинство реагентов на белок взаимодействуют более чем с одной функциональной группой. Например, кетен, который применяется для ацетилирования аминогрупп белка, реагирует не только с ними, но и с фенольными, и сульф-гидрильными группами. Для предотвращения этих побочных реакций обработку желательно вести либо в 1 М растворе кислоты, либо при рН 10, что не всегда благоприятно сказывается на биологической активности ряда белков. Недостаточно специфически реагируют с аминогруппами и такие реагенты, как дини-трофторбензол, азотистая кислота и фенилизотиоцианат, причем специфичность каждого из них оказывается различной для различных белков. Поэтому для каждого белка часто приходится подбирать такие условия, в которых специфичность реакции была бы максимальной. При этом для каждого белка необходимо испытать несколько различных реагентов. [18]
До настоящего времени хорошо изучены первые стадии реакции аминокислот вплоть до образования соединения с РНК-переносчиком. Что происходит дальше и каков химизм последнего решающего этапа в синтезе белка, пока совершенно неясно. [19]
Следует еще рассмотреть вопрос о том, можно ли реакцию аминокислот с изатином разложить на стадии. [20]
Протолитические реакции, в которых участвуют аминокислоты, а также реакции аминокислот с ионами металлов рассматривались в гл. [21]
Проще всего их получают путем нагревания циангидринов с мочевиной или реакцией аминокислот с изоцианатами. [22]
 |
Внешний вид ванночки, покоящейся на бортах камеры.| Поперечный разрез ванночки с держателями для двухмерной хроматограммы. [23] |
Неаналитическая бумага требует большего количества гидролизата и стандартных аминокислот, так как реакция аминокислот на такой бумаге с нингидрином менее чувствительна. Если бумага грязная и движущийся растворитель вымывает большое количество темного материала, то такую бумагу нужно экстрагировать спиртом в аппарате Сокслета. Если загрязнения вытекают с передним фронтом растворителя, не захватывая аминокислот, то такую бумагу можно не отмывать. При работе с новым сортом бумаги для нее должна быть составлена таблица величин RF и только этой таблицей можно пользоваться. [24]
Одним из наиболее ценных приложений маскирования является защита карбоксильных и с-аминогрупп в реакциях аминокислот. Образование хелата с Си ( II) позволяет весьма надежно защитить эти группы от большинства характерных для них реакций. При этом другие, незамаскированные функциональные группы становятся активными центрами реакции. [25]
Исследования подтвердили мнение некоторых авторов 12, 3 ] о том, что реакция аминокислот с нингидрином приводит к развитию воспроизводимой и максимальной окраски только при наличии в реакционной смеси достаточного количества восстановленного нингидрина, участвующего в образовании цветного комплекса. [26]
Поскольку в аминокислотах содержатся аминогруппа и карбоксильная группа, которые оказывают влияние друг на друга, реакции аминокислот отличаются от типичных реакций карбоновых кислот и аминов. На свойства аминокислот могут влиять и другие функциональные группы, входящие в состав аминокислот. [27]
Большинство рассмотренных до сих пор модификаций белков получают в результате применения общеизвестных химических реакций, аналогичных реакциям аминокислот и пептидов. Часто реакции различных функциональных групп белков констатируют путем сравнения с известными реакциями соответствующих модельных соединений. [28]
Для синтеза фон иловых эфиров - ацил аминокислот применялись два метода, а именно реакция смешанного ангидрида а-ациламинокислоты с фенолом и реакция к-ацил аминокислоты с ацилированным фенолом. В случае первой методики имеется одна лишняя стадия, так как сам ангидрид а-ациламшюкисло-ты можно применять в качестве ацилиругощего агента. [29]
При действии на гидантои-пы концентрированных кислот или щелочей они претерпевают гидролиз с отщеплением двуокиси углерода и аммиака и превращаются с хорошим выходом в первичные амины, лежащие в основе взятых для реакции аминокислот. [30]
Страницы: 1 2 3 4