Cтраница 1
Реакция переаминирования состоит в том, что аминогруппа аминокислоты и кетогруппа а-кетокислоты меняются местами. [1]
Реакция переаминирования катализируется при участии кофермента пиридоксальфос - Фата - Сам пиридоксальфосфат также может принимать участие в переносе радикала. Пировиноградная, а-кетоглутаровая, щавелевоуксус-ная, фенилпировиноградная и другие а-кетокислоты могут быть акцепторами аминогрупп. Почти все аминокислоты могут быть донорами аминогрупп. Путем переаминирования не могут быть получены лизин и треонин. [2]
Реакция переаминирования имеет исключительное значение для синтеза аминокислот в живых организмах. [3]
Реакции переаминирования принадлежит большая роль в процессах обмена аминокислот в природе. [4]
Реакции переаминирования катализируются специфическими аминотрансферазами, относящимися к группе пири-доксалевых ферментов. [5]
Реакции переаминирования и дезаминирования являются теми реакциями обмена, которые лежат как на пути окислительного распада аминокислот, так и синтеза некоторых из них из безазотистых продуктов обмена и аммиака. [6]
Реакция переаминирования впервые была открыта советскими исследователями А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1938 г. Они наблюдали перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Позднее было показано, что в растениях наиболее легко подвергаются переаминированию глутаминовая и аспарагиновая кислоты, что подтверждало представление об их центральной роли в процессах обмена веществ. [7]
Реакция переаминирования обусловливает способность клеток получать аминокислоты для синтеза белка из промежуточных соединений цикла лимонной кислоты, и наоборот. [8]
Реакции переаминирования и дезаминирования этой аминокислоты в животном организме протекают медленно. [9]
Реакции переаминирования протекают - с большой скоростью. [10]
Реакция переаминирования мочевины при нагревании ее с аминами обычна: выделяется аммиак и образуются N-замещенные мочевины, в данном случае мочевая кислота. [11]
Однако реакция переаминирования не ограничивается только полиметилендиаминами. [12]
Эта реакция переаминирования, изученная Браунштейном и Крицман [159, 155], играет существенную роль в азотном обмене организмов. Было предположено [156], что процесс протекает по схеме ( 16 1), существенной особенностью которой является диссоциация атома водорода, присоединенного к а-углеродному атому аминокислотной части шиффова основания ( а), образующегося в качестве промежуточного продукта. В дальнейшем происходит перемещение электронной пары и протон из раствора присоединяется к другому атому углерода. [13]
Эти реакции переаминирования катализируют ферменты ами-нотрансферазы. [14]
Механизм реакции переаминирования в соответствии с теорией Браун-штейна - Шемякина - Снелла [222, 266, 275-277] состоит в следующем. Первоначально в первой фазе реакции происходит конденсация аминогруппы а-аминокислоты с альдегидной ( формильной) группой пиридоксаль - 5а - фос-фата ( СЬХУП), связанного с белком, с образованием альдимина-промежу-точного шиффова основания I ( CLXXVI) с двойной связью между атомом азота и формильным атомом углерода. При этом вследствие происходящего смещения электронной плотности от а-углерода по системе сопряжения к атому азота пиридинового цикла происходит ослабление связей Са и Ср с атомом углерода карбоксильной группы и с атомом водорода. [15]