Реннин

Cтраница 2

Структурные особенности, увеличивающие площадь поверхности тонкого кишечника. [16]

Она участвует в превращении пепсиногена и прореннина в свои активные формы пепсин и реннин и в гидролизе сахарозы до глюкозы и фруктозы. [17]

Ферментные электроды ( по М. Тривену. [18]

При производстве сыра одной из основных стадий является коагуляция молока, которая осуществляется при помощи реннина. [19]

Объясните следующие термины: двенадцатиперстная кишка, секретин, птиалин, энтерокиназа, зимоген, липаза, реннин, стеапсин, химус, желчные соли, трипсиноген, холецистоки-нин. [20]

Важнейшие представители используемых животных протеи-наз - пепсин, трипсин, а-химотрипсин и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН - оптимум его действия на белки - 1 7 - 2 2; он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при рН 7 6 - 9 0; специфичность четко выражена: он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это - протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. [21]

Помимо употребления в пищу ( в блюдах из свежих грибов) опенок летний может применяться в сыроварении в качестве заменителя реннина - фермента, получаемого из части желудка ( сычуга) молодых жвачных животных. [22]

Закваски, используемые. [23]

Существуют три причины, по которым образование молочной кислоты так важно в сыроварении: 1) она способствует образованию сгустка при добавлении реннина; 2) уменьшает объем сгустка, что облегчает отделение сыворотки; 3) молочная кислота препятствует развитию нежелательных микроорганизмов в ходе производства и при созревании сыра; 4) она влияет на эластичность сгустка и способствует слипанию и затвердению творожистой массы; 5) сказывается на характере и выраженности ферментативных превращений в ходе созревания, участвует в формировании вкусового букета сыра. [24]

Следовательно, для полного гидролиза белковой молекулы Иеобходим целый набор ферментов. Реннин ( сычужный фермент) взывает створаживание молока. [25]

Технологическая схема трансформации глюкозы во фруктозу с помощью иммобилизованной глюкозоизомеразы. 1 - емкость для приготовления раствора глюкозы, 2 - теплообменники, 3 - биореакторы с иммобилизованной глю-козоизомеразой, 4 - реактор для глюко-зо-фруктозного раствора с системой регулирования рН, 5 - установка для обесцвечивания раствора углем, 6, 8 - сборники раствора, 7 - фильтр, 9 - ионообменные колонны, 10 - вакуум-выпарная установка, 11 - сборник глюкозо-фруктозного сиропа ( по М. Е. Бекеру, Г. К. Лиепиньшу, Е. П. Райпулису, 1990. 466. [26]

Они полезны в изготовлении сыров. Грибной реннин с успехом заменяет сычужный фермент из желудков телят. [27]

Сычуг, применяемый в сыроварении, - это часть желудка телят: В последние двадцать лет ввиду нехватки этого сырья были предприняты поиски его заменителей. Функции реннина могут выполнять большинство протеиназ, однако реннин помимо створаживания молока участвует и в протеолизе, происходящем в сыре при созревании. Любой заменитель сычуга должен, кроме створаживания молока, обеспечивать и эту реакцию. Большинство известных заменителей реннина обладают большей, чем у сычуга, протеолитической активностью при равной способности к створаживанию. Такая избыточная активность может уменьшать выход сыра и содержание в нем жиров. Кроме того, некоторые продукты протеолиза искажают вкус готового сыра Так, горечь сыра определяется некоторыми пептидами, образующимися в сырах при длительной выдержке. Быстро созревающие и плесневые сыры менее подвержены порче: возможно, в ходе созревания протеолиз заходит не слишком далеко. Многие про-теиназы могут створаживать молоко, и поиск возможных заменителей сычуга вели именно среди протеиназ растений, животных, бактерий и грибов. Как выяснилось, большинство препаратов-коагулянтов из растений обладает слишком большой протеолитической активностью. Наилучшие заменители были получены из микробов; они в достаточном количестве поступают на рынок в Америке и Европе. [28]

Хроматограмму опрыскивают свежеприготовленным 10 % - ным растнором сухого молока, содержащим 2 2 % СаСЦ, помещают на 5 - ВО мин во влажную камеру при температуре 45, а затем опрыскивают раствором генциаиового фиолетового с йодом. Пепсин и реннин проявляются при этом в виде фиолетовых пятен на розовом фоне. [29]

Большинство известных нам производственных процессов, при которых используются протеиназы, основано на способности последних расщеплять белки, но протеолитические ферменты обладают и другим действием - способностью свертывать молоко. Это свойство реннина ( химозин, сычужный фермент), а также пепсина с давних времен используется в пищевой промышленности. Реннин занимает особое место в ряду протеиназ: фермент специально настроен на свертывание молока и поэтому применять его в сыроварении наиболее удобно. При свертывании из молока выделяется белок казеин, перешедший в нерастворимую форму. Сгусток этого белка включает почти весь имеющийся в молоке жир. Под влиянием молочнокислых бактерий из него затем образуются различные сорта устойчивого сыра, содержащего наиболее полноценные питательные вещества и обладающего превосходными органолептическими свойствами. [30]

Страницы: 1 2 3 4