Cтраница 4
Пепсин - главный протеолитическнй фермент желудочного сока. Кроме пепсина в желудочном соке детей и молодых животных находят протеолитнческий фермент реннин ( химозин, сычужный фермент), обладающий высокой створаживающей активностью. Субстратом реннина является основной белок молока-казеиноген. В результате расщепления реннином казеиноген переходит в казеин. В присутствии ионов Са казеин превращается в творожистую массу, которая затем подвергается расщеплению пепсином. [46]
Реннин, фермент из четвертого отдела сложного желудка жвачных, но своим свойствам близок к пепсину. По специфичности этот фермент почти идентичен пепсину. Только после получения реннина в кристаллическом виде и определения его аминокислотного состава и других свойств было установлено, что это белок, отличный от пепсина. [47]
Расщепление белков пищи начинается в желудке, где они гидролизу-ются под действием пепсина желудочного сока с образованием смеси пептидов. У младенцев жизненно важную роль выполняет фермент рен-нин, который способствует свертыванию белков молока и таким образом удерживает их в желудке, что необходимо для действия пепсина. У взрослого человека функцию реннина выполняет химотрипсин панкреатического сока. В двенадцатиперстной кишке трипсин и химотрипсин быстро гидролизуют пептиды и некоторые нативные белки до простых пептидов и аминокислот. [48]
Он есть также в желудочном соке детей грудного возраста. По механизму и специфичности действия реннин сильно отличается от пепсина, тогда как по структуре близок к нему: так же состоит из одной полипептидной цепи с мол. [49]
Во рту белки не претерпевают никаких превращений. В желудке пепсин катализирует превращение белков до про-теоз и пептонов. У младенцев жизненно важную функцию выполняет реннин, так как он способствует свертыванию белков молока и, таким образом, удерживает их в желудке, что необходимо для действия пепсина. У взрослых активность реннина незначительна. Функцию реннина у них выполняет химотрипсин панкреатического сока. [50]
СЫЧУГ, последний отдел 4-камерного желудка жвачных ж-ных; соответствует простому однокамерному желудку большинства млекопитающих. Соединяется с книжкой и 12-перстной кишкой. СЫЧУЖНЫЙ ФЕРМЕНТ, то же, что реннин. СЬЕЙЕС, Сиейес ( Sieyes) Эмманюэль Жозеф ( 1748 - 1836), деятель Франц. [51]
В последнее время широко ведутся исследования, целью которых является изыскание протеиназ, заменяющих сычужный фермент. Используются пепсин, папаин, протеиназы из растений, грибов и бактерий. По-видимому, все же лучшим пока остается реннин. Роль протеиназ в сыроварении не ограничивается первым процессом, свертыванием молока; они играют ведущую роль и в процессах созревания сыров, так как вкус и аромат последних во многом связан с накоплением в них низкомолекулярных продуктов гидролиза белков - аминокислот и пептидов. Из молочнокислых бактерий недавно удалось выделить ферментный экстракт, с помощью которого процесс созревания сыров, обычно весьма длительный, удается ускорить и упростить. [52]
Реннин получают или из свежих или сушеных желудков телят или при культивировании некоторых микроорганизмов. Это протеолитический энзим, который сворачивает молоко за счет коагулирования казеина молока. Имеется в жидкой, порошкообразной или таблетиро-ванной форме. Реннин используется главным образом в сыроварении. [53]
Сычуг, применяемый в сыроварении, - это часть желудка телят: В последние двадцать лет ввиду нехватки этого сырья были предприняты поиски его заменителей. Функции реннина могут выполнять большинство протеиназ, однако реннин помимо створаживания молока участвует и в протеолизе, происходящем в сыре при созревании. Любой заменитель сычуга должен, кроме створаживания молока, обеспечивать и эту реакцию. Большинство известных заменителей реннина обладают большей, чем у сычуга, протеолитической активностью при равной способности к створаживанию. Такая избыточная активность может уменьшать выход сыра и содержание в нем жиров. Кроме того, некоторые продукты протеолиза искажают вкус готового сыра Так, горечь сыра определяется некоторыми пептидами, образующимися в сырах при длительной выдержке. Быстро созревающие и плесневые сыры менее подвержены порче: возможно, в ходе созревания протеолиз заходит не слишком далеко. Многие про-теиназы могут створаживать молоко, и поиск возможных заменителей сычуга вели именно среди протеиназ растений, животных, бактерий и грибов. Как выяснилось, большинство препаратов-коагулянтов из растений обладает слишком большой протеолитической активностью. Наилучшие заменители были получены из микробов; они в достаточном количестве поступают на рынок в Америке и Европе. [54]
Во рту белки не претерпевают никаких превращений. В желудке пепсин катализирует превращение белков до про-теоз и пептонов. У младенцев жизненно важную функцию выполняет реннин, так как он способствует свертыванию белков молока и, таким образом, удерживает их в желудке, что необходимо для действия пепсина. У взрослых активность реннина незначительна. Функцию реннина у них выполняет химотрипсин панкреатического сока. [55]
Пепсин - главный протеолитическнй фермент желудочного сока. Кроме пепсина в желудочном соке детей и молодых животных находят протеолитнческий фермент реннин ( химозин, сычужный фермент), обладающий высокой створаживающей активностью. Субстратом реннина является основной белок молока-казеиноген. В результате расщепления реннином казеиноген переходит в казеин. В присутствии ионов Са казеин превращается в творожистую массу, которая затем подвергается расщеплению пепсином. [56]
ХИМИЯ ТВЕРДОГО ТЕЛА, изучает реакции, в к-рых участвует одно или неск. На скорость таких реакций й-выход продукта влияют тип хим. связи между частицами, кристаллич. ХИММОТОЛОГИЯ ( от химия, мото... ХИМОЗИН, то же, что реннин. Вырабатывается в виде неактивного химотрипсиногена. [57]