Реннин

Cтраница 3

ХИММОТОЛОГИЯ ( от химия, мото... ХИМОЗИН, то же, что реннин. Вырабатывается в виде неактивного химотрипсиногена. [31]

Структурные особенности, увеличивающие площадь поверхности тонкого кишечника. [32]

Пепсин расщепляет белки на более короткие полипептиды. В присутствии ионов кальция под воздействием реннина происходит коагуляция казеина, растворимого белка молока, с образованием его нерастворимой кальциевой соли. В виде кальциевой соли казеин переваривается пепсином. [33]

Энзимоль представляет собой экстракт из слизистой оболочки свежих желудков животных. Содержит пищеварительные энзимы, например пепсин и реннин. [34]

Сычуг, применяемый в сыроварении, - это часть желудка телят: В последние двадцать лет ввиду нехватки этого сырья были предприняты поиски его заменителей. Функции реннина могут выполнять большинство протеиназ, однако реннин помимо створаживания молока участвует и в протеолизе, происходящем в сыре при созревании. Любой заменитель сычуга должен, кроме створаживания молока, обеспечивать и эту реакцию. Большинство известных заменителей реннина обладают большей, чем у сычуга, протеолитической активностью при равной способности к створаживанию. Такая избыточная активность может уменьшать выход сыра и содержание в нем жиров. Кроме того, некоторые продукты протеолиза искажают вкус готового сыра Так, горечь сыра определяется некоторыми пептидами, образующимися в сырах при длительной выдержке. Быстро созревающие и плесневые сыры менее подвержены порче: возможно, в ходе созревания протеолиз заходит не слишком далеко. Многие про-теиназы могут створаживать молоко, и поиск возможных заменителей сычуга вели именно среди протеиназ растений, животных, бактерий и грибов. Как выяснилось, большинство препаратов-коагулянтов из растений обладает слишком большой протеолитической активностью. Наилучшие заменители были получены из микробов; они в достаточном количестве поступают на рынок в Америке и Европе. [35]

E США 60 % сыра выделывают с помощью коагулянтов из микробов. Будущее этой отрасли связано с применением методов генетической инженерии: реннин будут синтезировать бактерии. [36]

Иммобилизованные ферменты найдут дальнейшее приме нение в молочной промышленности. При производстве сыра могут использоваться иммобилизованные свертывающие молоко белки - реннин и пепсин. [37]

Если этот экстракт сычуга не применяется, то получают творожистую массу параказеината кальция. За этот период бактерии успевают выработать достаточно кислоты, чтобы активировать реннин. [38]

Известно, что обязательным этапом производства сыров является сбраживание молока ферментом реннином. Из-за нехватки и дороговизны этого сырья актуальными являются поиски его заменителей. Одним из требований к предлагаемым заменителям является оптимальное сочетание способности сбраживать молоко и участвовать в протеолизе, происходящем в сыре при созревании и определяющем его вкус, аромат, консистенцию, рисунок. Наилучшие заменители сычуга были получены из микроорганизмов. [39]

Пепсин - главный протеолитическнй фермент желудочного сока. Кроме пепсина в желудочном соке детей и молодых животных находят протеолитнческий фермент реннин ( химозин, сычужный фермент), обладающий высокой створаживающей активностью. Субстратом реннина является основной белок молока-казеиноген. В результате расщепления реннином казеиноген переходит в казеин. В присутствии ионов Са казеин превращается в творожистую массу, которая затем подвергается расщеплению пепсином. [40]

Ротовая полость не содержит ферментов переваривания белков. Желудок: у взрослого человека - пепсин и га-стриксин, у грудных детей - реннин. [41]

Большинство известных нам производственных процессов, при которых используются протеиназы, основано на способности последних расщеплять белки, но протеолитические ферменты обладают и другим действием - способностью свертывать молоко. Это свойство реннина ( химозин, сычужный фермент), а также пепсина с давних времен используется в пищевой промышленности. Реннин занимает особое место в ряду протеиназ: фермент специально настроен на свертывание молока и поэтому применять его в сыроварении наиболее удобно. При свертывании из молока выделяется белок казеин, перешедший в нерастворимую форму. Сгусток этого белка включает почти весь имеющийся в молоке жир. Под влиянием молочнокислых бактерий из него затем образуются различные сорта устойчивого сыра, содержащего наиболее полноценные питательные вещества и обладающего превосходными органолептическими свойствами. [42]

Репнин, вызывающий свертывание молока, необходим детям, так как они питаются почти исключительно молоком. В силу своей жидкой консистенции молоко могло бы быстро пройти через желудок, не успев подвергнуться действию пепсина. Однако реннин успевает превратить казеин ( белок молока) в растворимый пара-казеин. Присутствующие в молоке ионы кальция, соединяясь затем с параказеином, образуют нерастворимый комплекс - молочный сгусток. Коагулированный таким образом белок молока остается в желудке дольше. [43]

Структура нити мышечного белка. [44]

Находящийся в мышцах фермент лактат-дегидрогеназа катализирует окисление одного изомера молочной кислоты, но не воздействует на другой ее изомер. Некоторые ферменты обладают поразительной эффективностью в чрезвычайно малых количествах. Фермент реннин ( сычужный фермент) представляет собой небольшую часть сычуга-желудка жвачных животных - и при изготовлении сыров катализирует коагуляцию молочного белка в количествах, в миллионы раз превышающих его собственный вес. В процессе каталитического действия молекула фермента каждый раз регенерируется и у типичных ферментов способна за одну минуту осуществить миллионы единичных превращений. [45]

Страницы: 1 2 3 4