Рибонуклеаза
Cтраница 2
Рибонуклеаза А из поджелудочной железы теленка состоит из одной полипептидной цепи, включающей 124 аминокислотных остатка и сшитой четырьмя дисульфидными мостиками. [16]
Рибонуклеаза расщепляет нуклеиновые кислоты по фосфорно-эфирным связям, образованным между нуклеотидами пиримидин-пиримидин и пиримидин ( 3) - пурин. [17]
Рибонуклеаза, еще один глобулярный белок небольшого размера, представляет собой фермент, секретируемый клетками, поджелудочной железы в тонкий кишечник, где он катализирует гидролиз некоторых связей в молекулах рибонуклеиновых кислот, содержащихся в перевариваемых пищевых продуктах. Третичная структура рибонуклеазы, установленная методом рентгеноструктурного анализа ( рис. 8 - 7), характеризуется тем, что в ее полипептидной цепи имеется очень мало ос-спиральных участков, но зато в ней есть достаточно большое число сегментов, находящихся в р-конформации. [19]
Рибонуклеаза Tj открыта гораздо позднее, чем РНаза А. [20]
Рибонуклеаза V - эндонуклеаза кишечной палочки; единственная из всех известных эндонуклеаз, расщепляющих РНК до 5 -монофосфатов. Она атакует фосфо - Диэфирные связи в направлении 5 - 3, гидролизует только синтетические полири-бонуклеотиды и природную информационную РНК. Для действия рибонуклеазы V требуется наличие всех компонентов, необходимых для транслокации, в том числе и 70S рибосом. В связи с этим предполагают, что данный фермент играет роль в разрушении матричной РНК после ее трансляции. [21]
Рибонуклеаза Tj - специфическая рибонуклеаза, впервые обнаруженная в ас-пергилловых грибах. Она специфически гидролизует фосфодиэфирные связи в РНК между З - ГМФ - и 5 - ОН-группами соседних нуклеотидов. Этот весьма термостабильный и устойчивый в кислой среде фермент широко применяется ( благодаря специфичности действия) при исследовании первичной структуры РНК. [22]
В непрерывной полипептиной цепи рибонуклеазы попарно связаны дисульфидными мостами остатки цистеина, обозначенные одинаковыми номерами. Очевидно, что сама по себе последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы еще совершенно ничего не говорит о ее каталитическом действии на связь фосфорной кислоты с рибозой в РНК. В высшей степени интересны исследования рибонуклеазы, выполненные Анфисеном. Если подействовать р-оксиэтилмеркаптаном на раствор рибонуклеазы в водном - 50 % - ном растворе мочевины ( где а-спираль нарушена полностью) и таким образом разорвать все S-S - мосты, то каталитические свойства ферментов полностью исчезают. Однако если полученный белок, содержащий SH-группы на месте S-S - мостов и освобожденный от мочевины, окислить воздухом, то все SH-группы попарно окисляются в S-S - мосты, структура рибонуклеазы воссоздается, и вновь приобретается активность. Следовательно, S-S - мосты в данном белке ( и это типично) возникают на прежних местах и, несомненно, одновременно воссоздается не только вторичная, но и третичная структура, свойственная рибонуклеазе. Если же окисление производить в растворе мочевины, где обычные водородные связи вторичной структуры нарушены, то сшивание происходит в беспорядке или в ином порядке и активного фермента не получается. Таким образом, как оказалось в этом случае, не дисульфидные мосты, а водородные связи вторичной структуры предопределяют третичную структуру, сближающую определенные цистеиновые SH-группы и создающие возможность окисления их в цис-тиновые мосты S-S. Вместе с тем ясно, что за ферментативную активность ответственна совокупность первичной, вторичной и третичной структур. [23]
В непрерывной полипептидной цепи рибонуклеазы попарно связаны дисульфидными мостами остатки цистеина, обозначенные одинаковыми номерами. Очевидно, что сама по себе последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы еще совершенно ничего не говорит о ее каталитическом действии на связь фосфорной кислоты с рибозой в РНК. В высшей степени интересны исследования рибонуклеазы, выполненные Анфинсе-ном. Если подействовать ( i-оксиэтилмеркаптаном на раствор рибонуклеазы в водном - 50 % - ном растворе мочевины ( где а-спираль нарушена полностью) и таким образом разорвать все S-S - мосты, то каталитические свойства ферментов полностью исчезают. Однако если полученный белок, содержащий SH-грушш на месте S-S - мостов и освобожденный от мочевины, окислить воздухом, то все SH-группы попарно окисляются в S-S - мосты, структура рибонуклеазы воссоздается, и вновь приобретается активность. Следовательно, S-S - мосты в данном белке ( и это типично) возникают на прежних местах и, несомненно, одновременно воссоздается не только вторичная, но и третичная структура, свойственная рибонуклеазе. Если же окисление производить в растворе мочевины, где обычные водородные связи вторичной структуры нарушены, то сшивание происходит в беспорядке или в ином порядке и активного фермента не получается. Таким образом, как оказалось в этом случае, не дисульфидные мосты, а водородные связи вторичной структуры предопределяют третичную структуру, сближающую определенные цистеиновые SH-группы и создающие возможность окисления их в цистиновые мосты S-S. Вместе с тем ясно, что за ферментативную активность ответственна совокупность первичной, вторичной и третичной структур. [24]
Так, рибонуклеаза не действует на поли - А и поли - И ( стр. У с образованием З - мононуклеотидов. [25]
Рибозиды 156 Рибонуклеаза 179 Рибонуклеиновые кислоты 178, 179 и ел. [26]
В противоположность рибонуклеазе, макромолекулы такого белка, как сывороточный альбумин, разворачиваются очень легко. На рис. 153 приведены данные измерений характеристических вязкостен для этого белка в кислом растворе при температуре: 25 С. [27]
Мягкая обработка рибонуклеазой приводит к разрушению нити РНК, освобождая при этом обычные отдельные рибосомы. [28]
Вторым белком была рибонуклеаза А. [29]
Исследуемые белки ( рибонуклеаза, лизоцим и др.) или пептиды. [30]
Страницы: 1 2 3 4