Ряд - аминокислота
Cтраница 1
Ряд аминокислот был разделен непрямым методом с помощью жидкостной хроматографии высокого давления. Как правило, хираль-ный агент используют для модификации аминогруппы, причем карбоксильную группу предварительно превращают в эфирную. Хотя амидные производные разделяются легко, более доступны изотиоцианатные хираль-ные модифицирующие агенты, а хромофор образующихся тиомоче-вин легко обнаруживается в ультрафиолетовой области. [1]
Ряд аминокислот ( Arg, Ser, Thr, Cys) в ходе щелочного гидролиза разрушается. [2]
Ряд аминокислот может подвергаться сбраживанию клостридиями только парами. Stickland) в 1934 г., показавшим, что при этом происходит сопряженное окисление-восстановление пары аминокислот, одна из которых окисляется, другая - восстанавливается. [3]
 |
Кривая титрования глицина. [4] |
Ряд аминокислот не имеет ионогенных групп в боковых химических группировках, в этом случае величина р / равна полусумме рКа аминной и карбоксильной групп. Если же какая-либо аминокислота содержит дополнительные ионогенные группировки, то при расчете р / следует учитывать их вклад. [5]
Ряд аминокислот, представляющих интерес для биохимиков, не встречается в природе. Некоторые из них были разделены на оптические изомеры и использованы в биохимических исследованиях. [6]
Ряд аминокислот может подвергаться декарбоксилирова-нию. В результате этого образуются органические амины, идущие на синтез небелковых, азотсодержащих соединений. [7]
Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности: цистеин гистидин аспарагин метионин глицин, аланин, валин, фенилаланин. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [8]
Синтез ряда аминокислот уже успешно осуществляется во многих странах, в том числе и в СССР. Наряду с этим ведутся работы по важнейшей проблеме науки сегодняшнего дня - синтезу белковых молекул вне организма. [9]
Методы синтеза ряда аминокислот были описаны выше ( стр. [10]
На примере ряда аминокислот Смит и Шеппард [ 661 показали, что газохроматографический анализ последних в виде их три-метилсилилпроизводных ( TMG) может быть осуществлен не только качественно, но и количественно. Авторы разработали три метода получения ТМСпроизводных лейцина, используя следующие силилирующие реагенты: гексаметилдисилазан ( ГМДС), триме-тилхлорсилан и триметилсилилдиэтиламин. [11]
Вышеописанным протеиногенным аминокислотам сопутствует ряд аминокислот, являющихся их модификацией в результате различных ферментативных реакций. [12]
В последнее время синтезирован ряд фторсодержащих аминокислот, проявляющих свойства так называемых ингибиторов суицидального типа ( suicide enzvne inhibitors), т.е. веществ, ингибирующих ферменты по механизму необратимого связывания. Эти вещества проявляют выдающуюся биологическую активность и, кроме того, имеют большое значение с точки зрения исследования механизма ферментативных реакций и строения активных центров ферментов, в связи с чем привлекают в последнее время пристальное внимание. [13]
Современные методы анализа позволили открыть ряд новых аминокислот, а также обнаружить cf - язомеры уже известных аминокислот. [14]
Кетоглута-рат играет центральную роль в биосинтезе ряда аминокислот. Предложите последовательность известных ферментативных реакций, результатом которой будет реальный синтез а-кетоглутарата из пирувата. Эти реакции не должны предусматривать потребления каких-либо промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты. [15]
Страницы: 1 2 3 4