Cтраница 1
Пептидные связи были образованы главным образом при помощи активных эфиров, а именно га-нитрофениловых эфиров; для защиты амино - и карбоксильных групп в основном использовались гретчбутильные группы, так как они легче удаляются, чем большинство из обычно применяемых защитных групп ( см. раздел Синтез пептидов, стр. [1]
Пептидные связи, образованные карбоксильной группой триптофана ( белок вируса табачной мозаики, мол. Полученные результатй могут быть объяснены протеканием ряда побочных реакций, характер которых определяется природой, числом и местонахождением добавочных функциональных групп. При этом реакционноспособные SH-группы и, в некоторой степени, свободные аминЭгруппы окислялись. [2]
Пептидные связи расщепляются с образованием гидразидов аминокислот, а С-концевые остатки отщепляются в виде свободных аминокислот. [3]
Пептидные связи являются не единственными, видами - связей в белках. Отдельные пептидные цепи или их участки могут быть связаны между собой дисульфидными ( - S-S -), солевыми и водородными связями. [4]
Пептидные связи в белках 115 Пептиды-биорегуляторы, синтез 155 Переключатели оптические 85 Пероксиацетилнитрат 16 Пестициды 39 и ел. [5]
Пептидные связи между аминокислотами возникают в рибосомах, и рибосомы считаются главным местом синтеза белка в клетке, первичным местом появления нового белка. К синтезу белка способны не все рибосомы. Мы видели ( см. рис. 7), что форма рибосом непостоянна. В зависимости от концентрации онов магния рибосомы могут распадаться на две субъединицы, или образовывать димер. Ни субъединицы, ни димеры не принимают непосредственного участия ъ синтезе белка. Синтез белка может происходить только в стабильных рибосомах, которые превращаются в активную форму. [6]
Пептидные связи образуются путем отщепления воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой. Не исключена возможность, что в основных, полипептидных цепях К. Бторой порядок - та пространственная конфигурация, к-рую принимает сама полипептидная цепь. Бторичной структурой может быть, напр. [7]
Пептидные связи являются преобладающими, но не единственно возможными формами связи в белках. При помощи пептидных связей остатки аминокислот соединяются друг с другом, образуя каркас белковой молекулы. [8]
Пептидные связи в белках 115 Пептиды-биорегуляторы, синтез 155 Переключатели оптические 85 Пероксиацетилнитрат 16 Пестициды 39 и ел. [9]
Пептидные связи являются основным видом связи остатков аминокислот в белковых молекулах, и полипептидные цепи из остатков аминокислот являются основными структурными единицами белковых тел. [10]
Пептидные связи, образуемые серином и треонином, очень лабильны в кислой среде; механизм специфического гидролиза этих связей обсуждается на стр. Триптофан разрушается под действием кислот. Партридж и Дэвис [10], Блэкборн и Ли [11], а также Грэннис [12] изучали другой пример специфического гидролиза, а именно преимущественное отщепление свободной аспарагиновой кислоты при кипячении белка с уксусной или щавелевой кислотой. В этих условиях отщепляется также свободная глутаминовая кислота, но значительно медленнее. Предполагают, что в достаточно разведенной кислоте кислотные группы этих аминокислот еще сохраняют отрицательный заряд и, притягивая водородные ионы, лабилизуют соседние пептидные связи. [11]
Пептидные связи, образованные триптофаном, разрываются Af-бромсукцинимидом; несколько хуже аналогичная реакция протекает по остаткам тирозина. [12]
Пептидные связи, в которых принимают участие только а-аминогруппы и находящиеся рядом карбоксильные группы. [13]
Пептидные связи, включающие карбонильные группы Тгр, Туг и Phe, разрываются быстро, в то время как пептидные связи с карбонильными группами от меньших гидрофобных аминокислот ( Leu, He, Met, Val) разрываются более медленно. ИногДа встречаются непредсказуемые расщепления, например гидролиз Asn148 - Ala149 при автокаталитической активации химотрипсиногена а-химотрипсином. В особенности важен а-химотрипсин для получения других фрагментов, чем те, которые получаются в результате расщепления под действием трипсина или бромциана. [14]
Пептидные связи образуются путем отщепления воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой. Второй порядок - та пространственная конфигурации, к-рую принимает сама полипептидная цепь. Вторичной структурой может быть, напр. [15]