Cтраница 4
Лейцинаминопептидаза очень медленно гид-ролизует пептидные связи, образуемые проли-ном или цистином. Поэтому ее действие, по-видимому, прекращается в точке, отмеченной на фиг. Остающаяся после действия лейцинаминопептидазы часть молекулы, состоящая из 74 аминокислотных остатков, должна соответствовать активному фрагменту, полученному из аминопептидазного гидролиз та меркурипапаина. [46]
Надо полагать, что пептидные связи и дикетопиперазиновые кольца не являются единственными формами соединения аминокислотных остатков в молекуле белка. Связи могут осуществляться через серу ( дисульфидные связи), через гидроксильную группу серина и других оксикислот ( сложноэфирная связь с карбоксильной группой), возможны и другие связи. [47]
Так, например, пептидные связи, соединяющие аминокислотные остатки в полипептидную цепь, - это ковалентные связи, и одной такой связи достаточно для того, чтобы прочно присоединить, аминокислоту к растущему полипептиду. В отличие от этоп связи, участвующие в стабилизации третичной структуры полипептидной цепи, являются слабыми и эффективны только тогда, когда большое число их действует совместно. [48]
Под действием химотрипсина разрушаются пептидные связи, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот. [49]
Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцином, валином, аспарагином и метиоиииом. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенил ал анииом, тирозином, метионином и лейцином. [50]
Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи, так как среди продуктов пепти-ческого гидролиза белка находят значительное количество полипептидов. Однако под влиянием пепсина разрываются также и некоторые пептидные связи, находящиеся на конце полипептидной цепи. Структура боковых цепей или радикалов аминокислот, находящихся по соседству от пептидной связи, определяет ее. Представление о том, что гидролитический распад белка под влиянием пепсина не сопровождается появлением свободных аминокислот, в настоящее время должно быть отвергнуто. Так, при помощи нингидринового метода, позволяющего определять наличие свободных аминокислот, было показано, что гидролиз фибрина кристаллическим пепсином сопровождается выделением заметного количества свободных аминокислот. Доказано, что пепсин наиболее быстро расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот, а также связи ала-ала и ала-сер и ряд других. [51]