Взаимодействие - фермент
Cтраница 1
Взаимодействие фермента с ингибитором часто специфично. Многие лекарственные вещества, как синтезированные, так и выделенные из природного сырья, являются ингибиторами ферментов. [1]
Взаимодействие фермента с субстратом вызывает локальное конформа-ционное изменение некоторых сайтов белковой макромолекулы фермента, в результате чего комплементарность его активного центра к субстрату резко повышается и обеспечивает возможность осуществления каталитического процесса. Кошландом и носит название индуцированное соответствие. [2]
Взаимодействия фермента с лигандом осуществляются благодаря и электростатическим, и гидрофобным силам. [3]
Взаимодействию фермента с субстратом предшествует сближение и ориентация субстрата по отношению к активному центру фермента. Затем образуются фермент-субстратные комплексы, реальное существование которых может быть зафиксировано различными способами. Наиболее наглядным и эффективным является метод рентгеноструктурного анализа. [4]
Если взаимодействие фермента с ингибитором представляет собой бимолекулярную реакцию ( см. схему VIII. [5]
 |
Схема действия конкурентного ингибитора. [6] |
При взаимодействии фермента с конкурентным ингибитором изменяется значение Ки соответствующей ферментативной реакции. [7]
При взаимодействии фермента с ФОС в столь простых условиях возможны три типа реакций. Если изобразить ФОС, как это мы делали выше, общей формулой ( RO) zP ( O) X, где R - алкильная ( чаще всего метильная, этильная или изопропильная) группа, а X - кислотный остаток, такой, как F, n - нитрофенил или другая ( RO) 2P ( O) O-rpynna, то эти три процесса будут выглядеть следующим образом. [8]
Таким образом, взаимодействие фермента с субстратом осуществляется не только за счет ковалентных и координационных связей, но и за счет водородных связей, ван-дер-ваальсовых сил и гидрофобных неполярных участков молекул. [9]
Известно три вероятных способа взаимодействия фермента с субстратом. [10]
Рассмотрим второй возможный случай взаимодействия фермента с ингибитором в присутствии субстрата. [11]
Считают, что при взаимодействии фермента с субстратом ( веществом, подвергающимся химическому превращению) ко-фермент непосредственно взаимодействует с ним, образуя промежуточное соединение, играя при этом роль активатора и переносчика молекулы субстрата или части его. [12]
Метод основан на исследовании скорости взаимодействия фермента с диметилкарбамилфторидом ( формула VI), который аналогично фосфорорганическим соединениям ангидридного строения ингибирует холинэстеразы ацилируя их активные центры. [13]
Образование основания Шиффа в результате взаимодействия фермента, связанного с пиридоксальфосфатом, и аминокислоты объясняет роль пиридоксальфосфата в целом ряде реакций, в которых участвуют аминокислоты. [14]
Связываемость [ 3 отражает меру силы взаимодействия фермента с иммобилизованным нуклеотидом и соответствует концентрации ( ммоль / л) К. [15]
Страницы: 1 2 3 4