Взаимодействие - фермент
Cтраница 3
Таким образом, координационная связь определяет как характер взаимодействия металла с белковой частью фермента, так и взаимодействия фермента с субстратом. [31]
Однако другие исследователи [78, 79, 90] показали, что приведенный выше результат можно предсказать без каких-либо особых постулатов относительно природы взаимодействия фермента с субстратом. В молекуле Cxxyz ( это справедливо для любой молекулы, которая имеет два одинаковых атома или группы, связанные с углеродным скелетом, но которая лишена простой оси симметрии) обе идентичные группы неодинаково расположены по отношению к остатку молекулы, и отношение одной группы к остатку молекулы является зеркальным изображении отношения другой группы к остатку молекулы. Это несущественно, если имеют дело только с симметричными реагентами, но по отношению к дис-симметричному реагенту ( например, ферменту) обе группы могут вести себя различно и реагировать с разными скоростями. Это справедливо даже в том случае, если реагент или катализатор ( фермент) не входит в продукт реакции, а только принимает участие в переходном состоянии или промежуточном продукте ( например, стр. [32]
 |
Если все изгибы i-спирали находятся в одной плоскости, то третичные структуры будут иметь вид дисковидных фигур ( представьте себе, что все витки сжаты. [33] |
Теперь нам остается только заменить абстрактный белок апофермен-том, а гипотетического партнера - субстратом, и мы получим модель взаимодействия фермента с субстратом; она позволяет судить, в каких случаях фермент соединяется с субстратом, а в каких случаях - нет. Может быть, поверхность белковой молекулы устроена так, что ей подходят только молекулы субстрата определенного сорта. [34]
Ван В ь е т, Клесов А. А. Адсорбция цел-люлолитических ферментов на целлюлозе и кинетика действия адсорбированных ферментов: два типа взаимодействия ферментов с нерастворимым субстратом. [35]
Следовательно, в этом периоде концентрация X может возрастать или уменьшаться, смотря по знаку разности k - & И - Взаимодействие фермента с ингибитором существенно влияет на кинетику ферментативной реакции. [36]
На основании изложенного нам представляется, что название фермент-субстратный комплекс ( комплекс Михаэлиса) правильнее оставить за первичным продуктом, получающимся при взаимодействии фермента и субстрата. [37]
Препараты цитохромокси-дазы характеризуются присутствием в них определенного количества меди ( отношение железа к меди равно 1: 1), роль которой во взаимодействии фермента с кислородом неизвестна. [38]
Такое изменение энтропии, согласно результатам исследования Лейдлера, Оллета и Моралеса [1], объясняется по крайней мере двумя причинами: а) нейтрализацией положительного и отрицательного зарядов при взаимодействии фермента с субстратом, сопровождающейся дегидратацией ионов; б) существенными конформационными изменениями третичной структуры фермента при комплексообразовании. [39]
Значения свободных энергий связывания, стерическое структурное соответствие активного центра AT и гаптеновой группы, оценки размеров активных центров показывают, что взаимодействие AT с гаптеном весьма сходно по характеру с взаимодействием фермента с субстратом, приводящим к образованию ми-хаэлисова комплекса ( [1], гл. Естественно возникает вопрос о конформационных свойствах антител, о информационных превращениях в акте взаимодействия. [40]
Подобная регуляция может быть: гомотроп-ной, если молекула субстрата, взаимодействуя с ферментом, изменяет его сродство к молекулам того же субстрата; гетеротропной, если сродство к субстрату изменяется при взаимодействии фермента с молекулой, не похожей на субстрат. Гомотропные и гетеротропные эффекторы могут быть активаторами и ингибиторами. На базе симметричной модели: 1) аллостерический активатор связывается с Л - конформером, стабилизируя это состояние. В целом роль аллостерических эффекторов заключается в том, чтобы либо расширить ( в случае ингибитора), либо сузить ( в случае активатора) диапазон концентраций субстрата, в котором фермент способен увеличивать скорость реакции. [41]
Во многих твердо установленных случаях, однако, оказалось, что промежуточное соединение фермента представляет собой не истинный комплекс типа аддук-та, как подразумевалось при выводе кинетических уравнений, а соединение ковалентного типа, образующееся при взаимодействии фермента с химически измененным, а не с исходным субстратом. Многие исследователи не обращают достаточного внимания на такую возможность, сообщая о данных, указывающих на образование фермент-субстратных соединений. [42]
Функциональные группы фермента ( карбоксильные группы, аспарагиновой и глютаминовой кислот, аминогруппы лизина, гуанидиновые группы аргинина, дисульфидные группы цистеина, неполярные белковые цепи) находятся в различных местах цепей белковой молекулы, образующей третичную и нередко четвертичные структуры, которые весьма гибки и изменяются при взаимодействии фермента с молекулами субстратов. [43]
Ионоселективный или рН - электрод с покрытием, в состав которого входит фермент. При взаимодействии фермента с определяемым органическим веществом ( субстратом) образуется определенный ион, к которому чувствителен данный электрод. В связи с трудностями, связанными с эксплуатацией ферментных электродов, рекомендуется использовать методики, основанные на добавлении фермента к анализируемому раствору и определении образующегося иона. Индикаторный электрод и электрод сравнения, последний может помещаться в одном корпусе с индикаторным электродом. [44]
 |
Структур хроматин, ние нуклеосомы. [45] |
Страницы: 1 2 3 4