Взаимодействие - фермент
Cтраница 2
В работе [16] приведены данные по взаимодействию фермента фумаразы ( мол. Предполагается, что субстрат взаимодействует с одной положительно заряженной группой в каждом активном центре фермента. Считая, что реакция образования фермент-субстратного комплекса лимитируется диффузией, оценить величину эффективной константы скорости второго порядка взаимодействия субстрата с ферментом, если коэффициент диффузии фумарат-иона равен 9 3 - 10 - 6 см2 / сек; расстояние максимального сближения субстрата с активным центром фермента в момент взаимодействия принять равным 5 А. [16]
Несколько иным является подход к исследованию влияния температуры на взаимодействие ферментов с необратимыми ингибиторами. [17]
Данные изучения кинетики говорят о том, что во взаимодействии фермента с субстратом, а также в разложении ацильного производного фермента принимает участие карбоксилатный ион. [18]
Несколько проще обстоит дело с конкурентными ингибиторами, когда прекращение взаимодействия фермента с ингибитором может быть достигнуто внесением субстрата в необходимой концентрации и одновременным разбавлением реакционной смеси. [19]
Метод основан на реакции взаимодействия остаточных количеств пероксида водорода ( после взаимодействия фермента) с молибдатом аммония и последующим фотометрическим измерением окрашенного продукта реакции при длине волны А 415 нм. Отбор проб проводят с концентрированием на фильтр. [20]
 |
Строение активного центра холинэстераз. [21] |
Показано, что эти уравнения могут быть полезны для изучения природы взаимодействия ферментов с ингибитором. [22]
Одна из наиболее ранних теорий, на основании которой пытг-лись объяснить природу взаимодействия фермента и субстрата и механизм биологического катализа, была предложена В. Однако теория Бей-лиса была отвергнута даже без значительной экспериментальной проверки, хотя идея о сгущении реагентов в порах или на поверхности ферментных образований часто обсуждалась в литературе и впоследствии. Основная причина, по которой отказались от теории Бейлиса, что при ее помощи невозможно было объяснить специфичность действия ферментов, хотя сам Бейлис не считал это условие совершенно обязательным. [23]
Одна из наиболее ранних теорий, на основании которой пытались объяснить природу взаимодействия фермента и субстрата и механизм биологического катализа, была предложена В. По представлениям Бей-лиса, ускорение реакции в присутствии фермента должно было вызываться увеличением активной массы, благодаря физической адсорбшш ферментом реагирующих веществ, и происходящим в результате этого их концентрированием на поверхности фермента. [24]
Таким образом, отметим, что существует проблема распознавания, связанная с взаимодействием фермента с его субстратом. [25]
На этом основании было высказано предположение, что одним из факторов, определяющих взаимодействие фермента с субстратом при образовании комплекса Михаэлиса, служит ионная реакция между катионным центром ацетилхолина и анионным центром на активной поверхности фермента. Такое взаимодействие должно быть первичным в реакции фермента с субстратом, поскольку ионные силы проявляются на большем расстоянии, чем другие виды химических взаимодействий. Образованию ионной связи приписывали лишь якорную функцию, в результате реализации которой молекула субстрата ориентируется на поверхности фермента, чем значительно облегчается образование других необходимых химических связей ( уже ближнего действия) с группировками активного центра фермента. В связи с этим исследованию кинетики и механизма ингибирования холинэстераз ионами тетраалкиламмония было уделено особое внимание. [26]
Конкурентные ингибиторы связываются в том же активном центре, что и субстраты, предотвращая взаимодействие фермента с субстратом уже на стадии связывания. При этом образуются комплексы, аналогичные комплексам Михаэлиса, но не способные к дальнейшим превращениям, или реагирующие очень медленно. В итоге фермент выводится из строя. [27]
 |
Схема напряжения ковалентной связи в фермент-субстратном комплексе. [28] |
На рис. 4 ( взятом из статьи Бра-унштейна) показано изменение, происходящее при взаимодействии фермента с субстратом. [29]
Этого результата можно было ожидать, так как ясно, что при достаточно высоких концентрациях субстрата взаимодействие фермента с ингибитором окажется подавленным. Конкурентный ингибитор не изменяет кинетических констант. Его действие сводится к уменьшению концентрации активного фермента, поскольку молекулы фермента, находящиеся в комплексе с ингибитором, не могут взаимодействовать с субстратом. [30]
Страницы: 1 2 3 4