Cтраница 4
В гомогенном каталитическом процессе скорость катализируемой реакции прямо пропорциональна количеству катализатора. В гетерогенном катализе основное значение имеет не количество, а поверхность катализатора. Активность последнего определяют изменением скорости катализируемой реакции, отнесенной к единице поверхности катализатора. Создание катализаторов с наиболее развитой поверхностью является наиболее важной ступенью в технологии их приготовления. [46]
Следует также отметить влияние различных условий на скорость ферментативных реакций. Активность ферментов в большой степени зависит от реакции среды, от концентрации фермента, от температуры. Каждый фермент проявляет максимум активности при определенной концентрации ионов водорода. С увеличением концентрации фермента увеличивается и скорость катализируемой реакции. [47]
Исходными данными для решения указанных задач служат кинетическая схема процесса, система кинетических уравнений, включая значения кинетических констант и порядков реакции по компонентам реакционной смеси, а также функции влияния катализатора. В гетерогенном катализе скорость реакции всегда находится в линейной зависимости от количества катализатора, и такая зависимость для каждого из компонентов будет сохраняться при синтезе системы в виде механической смеси компонентов. Если, однако, каталитическая система синтезируется нанесением компонентов на инертную поверхность, то зависимость скорости катализируемой реакции от количества соответствующего катализатора-компонента - может быть нелинейной, обычно в виде отрицательной экспоненты или перевернутой параболы. [48]
Пожалуй, наиболее подробно исследовалась зависимость скорости гидролиза от рН для альдозо-1 - фосфатов, моноалкилфосфатов, альдозо-1 - пирофос-фатов и ряда других соединений, которые являются субстратами во многих ферментативных и неферментативных реакциях. Результаты этих исследований подробно обсуждались в ряде недавно опубликованных обзоров [130, 140, 299], и здесь мы обратим внимание только на зависимость скорости катализируемых реакций от концентрации ионов водорода и на зависимость между строением и скоростью кислотного гидролиза, а также обсудим возможные механизмы этих катализируемых реакций с точки зрения роли РГ. [49]
Предположим, что один из активных центров становится активным только тогда, когда он переходит в про-тонизованное состояние. Ясно, что с увеличением кислотности будет возрастать число таких протонизованных форм, а следовательно, и скорость катализируемой реакции. Предположим далее, что другие активные центры, участвующие в катализируемой реакции, напротив, переходят в неактивное состояние при протонизиции. С ростом кислотности будет возрастать доля таких неактивных участков, а так как ферментативный катализ совершается при одновременном участии обоих центров, то скорость катализируемой реакции должна падать. [50]
Использование метаболитов, меченных ЫС, дало возможность проследить их судьбу в интакт-ных организмах и, следовательно, понять физиологическую роль тех биохимических последовательностей, в которых эти метаболиты участвуют. Однако, как будет видно из последующих рассуждений, интерпретация результатов, полученных при использовании радиоактивных изотопов, сопряжена с определенными трудностями. Во-первых, как мы видели, одно и то же соединение может принимать участие сразу в нескольких метаболических процессах, а во-вторых, благодаря аллостерическим свойствам ферментов метаболиты, участвующие в одном каком-нибудь процессе, могут изменять скорости реакций другого процесса. Помимо активного центра, к которому присоединяется субстрат, в молекуле фермента может иметься другой участок, способный присоединяться к другому метаболиту, не являющемуся субстратом. Дальнейшим превращениям присоединившийся метаболит подвергаться не будет, однако в результате его присоединения может измениться конфигурация молекулы фермента, что в свою очередь может изменить скорость катализируемой реакции. [51]
Существует выраженное, в частности пространственное, соответствие между ферментом и субстратом; именно из-за него фермент может действовать только на ограниченный ряд субстратов; именно этим соответствием определяются пределы или границы действия ферментов, их так называемая специфичность. Изучение специфичности позволило выяснить, что субстрат во время реакции соединяется не со всей молекулой фермента, не с любой ее частью, а со строго определенным участком, получившим название активного центра. Этот центр участвует в процессе активации субстрата, в самом каталитическом акте; он обладает мощным сродством к соответствующему субстрату. Ранее полагали, что в молекуле фермента много активных центров, но сейчас точно установлено, что их обычно один или два. При добавлении к ферменту некоторых веществ, влияющих на его активный центр ( или на его молекулу) в ином участке или иным способом, скорость катализируемой реакции уменьшается. Такие вещества называют ингибиторами. Некоторые ингибиторы являются сильными ядами ферментов, действуя специфически, в очень малых количествах. [52]