Cтраница 1
Нативное состояние, в котором находятся ксиланы и маннаны в древесине, остается пока неизвестным. Однако тот факт, что кристаллизация их происходит лишь только после их химической модификации, а именно после удаления боковых цепей, позволяет предположить, что гемицеллюлозы выполняют роль аморфного наполнителя, занимая пространство между микрофибрилламк целлюлозы. [1]
В нативном состоянии каждый из токсинов ассоциирован с нетоксическим компонентом, величина которого варьирует и определяет размер токсического комплекса. [2]
Целлюлоза в нативном состоянии представляет собой полимолекулярное соединение, в состав которого входят молекулы, идентичные по своему строению, но отличающиеся по длине. [3]
![]() |
Конформация глобулы. [4] |
Большинство белков в нативном состоянии глобулярно. Излагаемая здесь теория существенна для понимания структуры и свойств белков и, в частности, природы их денатурации ( см. гл. [5]
Природный липид в нативном состоянии может иметь еще более сложное строение, так как представленная выше структура, по-видимому, представляет собой продукт деградации, образующийся во время экстракции. [6]
Макромолекулы белков в нативном состоянии имеют спиралевидную конфигурацию, чем они резко отличаются от всех синтетических полимеров. Спиральная конфигурация белковых молекул со множеством внутримолекулярных химических, водородных, ионных и других связей придает всей молекуле определенные механические свойства, - значительную жесткость и упругость. Так, А. Г. Пасынский подсчитал, что модуль упругости спиралевидных образований молекул альбуминов составляет около 15 - 40 кг / мм2, что почти на два порядка выше, чем у полимеров из класса каучуков. [7]
Макромолекулы белков в нативном состоянии имеют спиралевидную конфигурацию, чем резко отличаются от всех синтетических полимеров. Спиральная конфигурация белковых молекул со множеством внутримолекулярных химических, водородных, ионных и других связей придает всей молекуле определенные механические свойства - значительную жесткость и упругость. [8]
Так как макромолекулы белков в нативном состоянии являются твердыми частицами ( см. ниже гл. [9]
Следует особо отметить, что в нативном состоянии подавляющая часть всех аминокислот содержится в труднодоступной форме для усвоения животными организмами. Именно поэтому определение наличия свободных аминокислот в продуктах ферментации с помощью автоматического аминокислотного анализатора имеет огромное значение, так как дает возможность устанавливать качественный и количественный аминокислотный состав продукта ферментации. [10]
Одним из главных факторов получения НК в нативном состоянии является полное ингибирование нуклеаз. Даже следы нуклеазной активности могут привести к деградации и денатурации молекул НК. Особенно легко атакуются нуклеазами т - РНК, м - РНК и фракция лабильной ДНК, так как они слабо защищены белками. [11]
Давно установлено, что большинство белков в нативном состоянии имеет весьма компактную структуру. Этот вывод непосредственно следует из результатов изучения гидродинамических свойств белков. [12]
Пространственное строение тРНК характеризуется большой компактностью молекул в нативном состоянии. Положение спиральных участков фиксировано, вероятно, в результате взаимодействия неспиральных участков. В этом смысле молекула тРНК сходна с белковой глобулой. Для поддержания нативной пространственной структуры необходимы ионы Mg. Термически денатурированная тРНК способна к ренатурации. [13]
Билиновые пигменты, а также фукоксантин в своем нативном состоянии обнаружены только у водных организмов. [14]
Биологам хорошо известно, что многие вещества в нативном состоянии существуют в виде трудных для исследования гелей. Джонсон [27] подчеркивает значение проблемы гелей для исследования таких асимметричных макромолекул, как миозин или производные целлюлозы, которые даже при очень малых концентрациях взаимодействуют между собой. Необходимые в таких случаях экстраполяции к нулевым концентрациям очень трудны и ненадежны. В таких системах наблюдаются очень острые шлирен-пики и сильно искривленные концентрационные зависимости коэффициентов седиментации. [15]