Нативное состояние
Cтраница 4
Они удалили липидные компоненты при - 75 С, при этом белок остался в нативном состоянии и сохранил активность. Таким образом, при низких температурах в растворителях, подобных смеси хлороформ-метанол, ферментативная активность не теряется, что открывает большие возможности в изучении мембранных белков. [46]
Одной из наиболее характерных особенностей этих гемопротеи-нов в сравнении со многими другими координационными комплексами железа является весьма большая стабильность группировки протеин-протопорфирин железа. Ни в одной из обычных реакций этих гемо-протеинов, где протеин остается в своем нативном состоянии, не замечено разрыва этой связи. Причина этой стабильности неизвестна, но, невидимому, она возникает вследствие исключительной медленности процесса диссоциации. Косвенным доказательством является случай с пероксидазой, когда сам процесс соединения ге-матина со свободным протеином протекает медленно, а соединение очень устойчиво. Большая стабильность группировки протеин-про-топорфирин железа позволяет этим гемопротеинам образовывать большое число разнообразных координационных комплексов путем простых бимолекулярных реакций, заключающихся в замещении молекул воды или групп ОН, связанных шестой валентностью железа. Наиболее убедительное подтверждение такой связи имеется в случае гемоглобина. [47]
Из рис. 2 видно, что процесс гелеобразо-вания сопровождается конформацион-ными изменениями макромолекул. При рН ниже 3 и выше 12 молекулы яичного альбумина, полипептидная цепь которых в нативном состоянии содержит примерно 30 % а-спиральных участков и уложена в компактную глобулу, претерпевают глубокие конформацион-ные изменения, приводящие к потере нативных свойств молекул и к образованию неупорядоченных клубков. Возникновение малопрочных пространственных структур гелей яичного альбумина есть результат денатурации, при которой происходит развертывание глобул яичного альбумина, уменьшение их растворимости и образование множества гидрофобных связей. [49]
Митохондриальные факторы, усиливающие гликолиз, не могли образоваться в момент препаративной обработки тканей, так как они были получены нами без повреждения структуры митохондрий и без применения каких-либо химических агентов, способных к денатурирующему воздействию. Эти усиливающие вещества выделяются самими митохондриями, секретируются ими и могут быть изолированы из секрета митохондрий в нативном состоянии. [50]
Возможно, что нуклеиновые кислоты и белки, образуясь в клетке, вначале находятся в особом, так называемом нативном состоянии, в котором они недоступны действию ферментов. Давно известно, что белки в нативном состоянии очень устойчивы к действию про-теолитических ферментов. В то же время денатурация белков резко изменяет их отношение к ферментам, делает их легкопереваримыми. То же самое было недавно обнаружено в работе С. Н. Александрова и М. А. Преснова ( 1954) для дезоксирибонуклеиновой кислоты. Можно предположить, что и в условиях живой клетки часть молекул белков и нуклеиновых кислот подвергается денатурации и становится благодаря этому материалом для процессов распада. [51]
Страницы: 1 2 3 4