Нативное состояние
Cтраница 3
Важное значение для понимания механизма действия эмульгаторов э данном процессе имеет определение места протекания реакции и роли различных компонентов в развитии процесса, особенно в связи с тем, что в рассматриваемой системе, кроме обычных компонентов эмульсии ( две несмешивающиеся фазы и эмульгатор), присутствуют макромолекулы белка в нативном состоянии и продукты их метаболизма. На основании проведенных исследований нами предложена топохимическая схема реакции микробиологического окисления. [32]
 |
Обратимое сокраще - Как видно из 60 первона. [33] |
Аналогичный пример сокращаемости демонстрирует фибриллярный белок - эластоидин. В нативном состоянии его кристаллическая структура идентична коллагеновой. Кроме того эти белки имеют во многом сходный аминокислотный состав. Однако эластоидин содержит 1 - 2 % цистина, боковые группы которого могут образовывать устойчивые межмолекулярные кова-лентные ( дисульфидлые) связи. [34]
Неизвестно о существовании неактивных предшественников токсинов. Все стафилококковые энтеротоксины в нативном состоянии устойчивы к действию протеолитических ферментов, таких, как трипсин, папаин, хемотрипсин и ренин. Они термоустойчивы, но антигенные и токсические сайты по-разному реагируют на высокие температуры, а это подтверждает их различную локализацию в белковой части молекулы токсина. [35]
Вопрос о структуре белка в составе комплексов окончательно не решен. Выделение из липопротеидов белка в нативном состоянии затруднено из-за легкости его денатурирования. Это навело на мысль о метастабильном состоянии белка в биокомплексах, что согласуется с термодинамическими соображениями, согласно которым процесс комплексо-образования нарушает вторичную и третичную структуры белка. [36]
Высушенные соответствующим образом препараты белка обладают очевидными преимуществами, а именно стабильностью, удобством обращения с ними и легкостью приготовления из них белковых растворов. Если белок нужно сохранить в нативном состоянии, то при его высушивании следует соблюдать специальные меры предосторожности. Некоторые белки, например применяемый для промышленных целей казеин [5], можно с успехом высушивать непосредственно в виде влажного осадка. Большинство же белков при таком методе сушки склонно к денатурации и к превращению в роговидную массу, манипулировать с которой затруднительно. [37]
Из этого списка ясно, чего необходимо избегать, поскольку целесообразнее, конечно, изучать белки в нашивном состоянии, а не их денатурированные компоненты. К счастью, глобулярные белки кристаллизуются в нативном состоянии ( что, правда, сопряжено со значительными трудностями), в то время как денатурированные белки не обладают кристаллической структурой. Ведь почти все, что нам известно о вторичной и третичной структуре белков, было установлено при помощи рентгеноструктурного анализа отдельных белковых кристаллов. [38]
Необходимо подчеркнуть, что флуктуации не нарушают однозначной определенности третичной структуры. Другими словами, конформа-ционная энтропия белковой глобулы в нативном состоянии очень мала. [39]
Наряду с уже известными биохимическими методами имеются другие методы, предназначенные для модификации боковых цепей молекул, что позволяет обнаружить корреляцию наблюдаемых изменений в спектрах аминокислот с изменениями, наблюдаемыми в последовательности. Эти методы в основном используют тот факт что, в нативном состоянии протеина реакционная способность аминокислот в зависимости от их положения в молекуле может различаться достаточно сильно. Это становится понятным, если представить, что аминокислота находится во внутренней части протеина, которая труднодоступна для взаимодействия с химическими веществами. В этом случае месторасположение модификации в последовательности может быть установлено с помощью химических методов. Правда, все эти методы обладают тем недостатком, что здесь имеется опасность неверной интерпретации изменений, наблюдаемых в спектрах, в случае, если эти изменения возникают не в результате введения специфических меток, а, напротив, связаны с неспецифическими процессами денатурации. [40]
Реакция осаждения белка спиртом или кратковременным действием спирта обратима при охлаждении. Если осадок быстро отделить от спирта, то белок может сохранить нативное состояние. [41]
Создание терапевтического рибозима - сложный процесс. Связано это с трудностью получения больших количеств синтетических РНК и сохранения их в нативном состоянии в клетке-мишени. В одном из экспериментов синтезировали олигодезоксинуклеотид, который содержал каталитический домен ( примерно 20 нуклеоти-дов), фланкированный гибридизующимися с мРНК - мишенью последовательностями ( они же выступали в роли праймеров), амплифицировали его, встроили в эукариотический экспресси-рующий вектор и трансфицировали полученной конструкцией клетки. [43]
 |
Изменение растворимости гексадекана ( 1 0 об. % в присутствии дрожжей Candida ( 1 0 вес. % в зависимости от кислотности среды Ри-дер при 37е С. [44] |
Уже при 30 С авторы отмечают полное отсутствие солюбилизации. В нашем процессе участвуют термофильные микроорганизмы, которые при 37 С находятся в нативном состоянии, активно развиваются и, как следует из приведенных результатов, обладают солюбилизирую-щим действием. На рис. 21 приведена зависимость предельной величины солюбилизации гексадекана в зависимости от кислотности среды при 37 С. Исследование проводили в атмосфере азота, так как в присутствии кислорода происходит окисление углеводорода, и рН среды непрерывно меняется, что затрудняет получение четких результатов. [45]
Страницы: 1 2 3 4