Строение - аминокислота
Cтраница 2
Отношение к нагреванию позволяет устанавливать строение аминокислот, определять, в каком положении находится аминогруппа по отношению к карбоксильной группе. [16]
 |
Хроматограмма свободных аминокислот, выделенных из бобов фасоли. Обозначения аминокислот. [17] |
Она зависит от свойств и строения аминокислоты, свойств растворителя и некоторых других факторов. [18]
Основное преимущество нового представления о дипольном строении аминокислот выявляется в том факте, что постоянные диссоциации их кислых и основных групп действительно соответствуют постоянным диссоциации алифатических кислот и алифатических аминов. При расчете постоянной диссоциации на основе старых уравнений ( 1а) и ( 16) получались величины, значительно отличающиеся от типичных постоянных диссоциации алифатических кислот и алифатических аминов. Это противоречие устраняется, если принять дипольную формулу аминокислот. [19]
В связи с установлением состава и строения аминокислот, содержащихся в белках, стали понятными многие цветные реакции, характерные для белков. Уже давно эмпирически найдены были цветные реакции для обнаружения присутствия белков в биологических объектах. [20]
В связи с установлением состава и строения аминокислот, содержащихся в белках, стали понятными многие цветные реакц и; и, характерные для белков. Уже давно эмпирически найдены были цветные реакции для обнаружения присутствия белков в биологических объектах. [21]
На эффективность разделения большое влияние оказывает строение разделяемых аминокислот. [22]
В зависимости от поведения при нагревании устанавливают строение аминокислоты: определяют, в каком положении находится аминогруппа по отношению к карбоксильной группе. [23]
В зависимости от поведения при нагревании устанавливают строение аминокислоты: определяют, в каком положении находится ами - ногруппа по отношению к карбоксильной группе. [24]
О Изучив главу, следует знать: строение аминокислот; кислотно-основные свойства аминокислот; механизм образования биполярного иона; образование полипептидов; строение и свойства белков. [25]
 |
Хроматография на бумаге аммонийных солей алифатических кислот. [26] |
Как видно из таблицы, в каждой группе близких по строению аминокислот значение Rf возрастает с увеличением молекулярного веса, что соответствует уменьшению их гидрофильности. В последней группе собраны аминокислоты различной структуры и сопоставление их молекулярных весов не характерно. [27]
Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К незаменимым относятся следующие аминокислоты: триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейиин и изолейцин ( стр. [28]
Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К незаменимым относятся следующие аминокислоты: триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин и изолейцин ( стр. [29]
Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. [30]
Страницы: 1 2 3 4