Cтраница 1
Структура белковой молекулы в виде линейной цепи оказывается энергетически не самой выгодной. Благодаря изменению формы молекулы близкие участки цепи формируют несколько характерных структур: а - спираль и / 3 -формы: параллельную и антипараллельную. Эти формы образуют вторичную структуру белковой молекулы. Она зависит от порядка аминокислотных остатков в молекуле. Третичная структура - дальний порядок в молекуле, определяет, в каком порядке вторичные структуры образуют клубок или глобулу - общий вид молекулы. [1]
Это такая структура белковой молекулы, которая обусловлена ковалентными связями. [2]
Недостаточность познания структуры белковых молекул не позволяет установить истинный механизм гидролиза, хотя некоторые авторы приводят различные схемы. [3]
Внутримолекулярные изменения структуры белковой молекулы, имеющие место при денатурации, не сопровождаются разрывом кова-лентных связей и обусловлены обратимым или необратимым нарушением присущих нативному белку иенонных связей, главным образом водородных ( стр. [4]
Недостаточность познания структуры белковых молекул не позволяет установить истинный механизм гидролиза, хотя некоторые авторы приводят различные схемы. [5]
Различают три уровня структуры белковой молекулы. Первичная структура - порядок аминокислотных остатков в белковой молекуле, когда она растянута в линейную цепь. Аминокислотные остатки обозначаются трехбуквенными сочетаниями. [6]
Основой для изучения структуры белковой молекулы являются данные о количестве каждого из аминокислотных остатков, последовательности их расположения в каждой из пептидных цепей ( которые могут быть, а могут и не быть одинаковыми), а также о пространственном строении молекулы, обусловленном складыванием или свертыванием полипептидных цепей и их положением по отношению друг к другу. Биологические, химические и физические свойства белка определяются структурой белковой молекулы в целом. Эти свойства зависят, часто в значительной степени, от наличия в молекуле небелковых частиц, более или менее прочно связанных с полипептидными цепями. [7]
Вследствие отщепления этого гексапептида структура белковой молекулы изменяется таким образом, что сближаются ранее пространственно разобщенные функциональные группы, входящие в состав активного центра фермента, в частности остатки серина и гистидина. [8]
Возможно также значительное изменение структуры белковой молекулы ( частичная денатурация) на поверхности воды и в местах раздела водной и неводной среды. Попав на поверхность воды, глобулярная молекула меняет свою форму. Она развертывается в двумерную структуру так, чтобы неполярные группы выступили из воды, а полярные и заряженные остались в воде. В результате такой поверхностной денатурации молекула глобулярного белка становится более реакционно способной, так как обнажаются группы, скрытые ранее в воде. [9]
Определение третичной и четвертичной структур белковых молекул осуществляется физическими методами, в первую очередь, рентгенеструктурным анализом. [10]
Достаточно упомянуть детальное выяснение структуры белковых молекул с точной идентификацией чередования в них сотен аминокислотных звеньев или определение структуры макромолекул полинуклеотидов, что привело к пониманию физико-химических процессов, управляющих воспроизведением клеток и передачей наследственных признаков. [11]
Денатурацией обычно считают всякую модификацию структуры белковой молекулы, которая приводит к заметным изменениям ее свойств. Исключение составляют модификации, обусловленные изменением состава белка или разрушением его кова-лентных связей, например при гидролизе самих пептидных цепей. [12]
Механизм действия этого соединения на структуру белковой молекулы неясен. Возможно, что ПГ может влиять и на водородные, и на гидрофобные связи между субъединицами, так как он обладает и гидрофобной, и гидрофильными группами. [13]
Некоторые ученые оспаривают наличие дикетопиперазинов в структуре белковой молекулы, полагая, что дикетопиперазины образуются вторично в процессе гидролиза белков. [14]
Принципиальный вопрос рентгенографии белков состоит в следующем: в какой мере структура белковой молекулы в кристалле совпадает с ее структурой в водном растворе, в котором белок функционален. [15]