Cтраница 3
Водородные связи имеют громадное значение для жизни. Они играют важнейшую роль в структуре белковых молекул. Постоянно повторяющийся разрыл и восстановление их происходят при большинстве физиологических процессов. [31]
При свертывании белки денатурируют и переходят в нерастворимое состояние. Механизм тепловой денатурации связан с перестройкой структуры белковой молекулы, в результате которой белок теряет свои нативные свойства и растворимость. Реакция денатурации протекает постепенно и ускоряется с повышением температуры; поэтому слишком кратковременное нагревание может и не привести к свертыванию. [32]
По-видимому, каталитический процесс ( см. схему) начинается с образования электростатической связи между катионом субстрата и анионной группировкой фермента, поскольку ионные силы обладают максимальным дальнодействием. Этот факт не остается без последствий для структуры белковой молекулы в районе активного центра. [33]
От того, как они свернуты, и в каком порядке следуют друг за другом разные аминокислотные остатки, зависит деятельность живого организма. Нет сомнения, что работа по определению структуры белковых молекул будет продолжаться до тех пор, пока не будет получена полная ясность в отношении всех десяти тысяч сортов молекул, определяющих жизненные процессы. [34]
Основой для изучения структуры белковой молекулы являются данные о количестве каждого из аминокислотных остатков, последовательности их расположения в каждой из пептидных цепей ( которые могут быть, а могут и не быть одинаковыми), а также о пространственном строении молекулы, обусловленном складыванием или свертыванием полипептидных цепей и их положением по отношению друг к другу. Биологические, химические и физические свойства белка определяются структурой белковой молекулы в целом. Эти свойства зависят, часто в значительной степени, от наличия в молекуле небелковых частиц, более или менее прочно связанных с полипептидными цепями. [35]
В настоящее время различают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [36]
Одновременно с теорией Абдергальтена были высказаны и другие соображения о структуре белков. Так, Пауль Каррер ( 1889 - 1971) допускал, что в структуре белковых молекул, помимо дикето пиперазинов, принимают участие и другие циклические группировки. Каррер синтезировал несколько соединений, содержащих различные циклы, которые при действии кислот гидролитически расщеплялись с образованием аминокислот. Но ему не удалось синтетически получить соединения циклического строения, состоящие из аминокислот. [37]
Вторичная структура белков ( как и пептидов) отражает расположение полипептидной цепи в пространстве. Характер пространственной структуры полипептидной цепи обусловлен дополнительным образованием пяти типов связей между отдельными аминокислотными остатками, стабилизирующих структуру белковой молекулы: 1) дисульфидные мостики, 2) водородные связи, 3) ионные связи, 4) гидрофобные связи и 5) гидратируемые группы; при этом связываемые остатки могут находиться и в достаточно удаленных друг от друга участках полипептидной цепи. [38]
После доказательства того, что диизопропилфторфос-фат не только присоединяется к ферменту, но и прочно связывается ( например, фосфорилированные химотрип-син и трипсин можно было выделить в кристаллическом состоянии), больше не осталось никаких сомнений в том, что имеет место фосфорилирование производными фосфорной кислоты окси - и особенно амино - и иминогрупп белковых молекул исследуемого фермента. Поэтому не требуется подробных доказательств того, что на основе таких замещений различных производных аминокислот можно сделать вывод о структуре сложных белковых молекул, входящих в состав ферментов. [39]
Одной из глобальных задач современной биологии и ее новейших разделов: молекулярной биологии, биоорганической химии, физико-химической биологии-является выяснение молекулярных основ и тонких механизмов синтеза белка, содержащего сотни, а иногда и тысячи остатков L-амино-кислот. Последние располагаются, как это установлено, не хаотично, а в строго заданной последовательности, обеспечивая тем самым уникальность структуры синтезированной белковой молекулы, наделенной уникальной функцией. Другими словами, механизм синтеза должен обладать весьма тонкой и точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи. Установлено, что кодирующая система однозначно определяет первичную структуру, в то время как вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются физико-химическими свойствами и химической структурой радикалов аминокислот в полипептиде. [40]
При сжатии пленок, образованных глобулярными белками ( например, альбумином, глобулином, гемоглобином, трипсином и др.), вплоть до давления около 20 мН / м изотермы двухмерного давления вполне обратимы. При несколько большем сжатии пленок, когда площадь на одну аминокислотную группу составляет - приближенно 0 17 им2, двухмерное давление резко возрастает и в пленках происходят необратимые изменения: они могут приобретать специфическую нерастворимость и своеобразные структурно-механические ( реологические) свойства 2, во многом связанные с изменением конформации и структуры белковых молекул. Более сильное сжатие пленок ( до 0 05 - 0 1 им2 на группу) приводит к их коллапсу - образованию складок ( а возможно, и полимолекулярных слоев) и отрыву от поверхности. [41]
Двойное лучепреломление в потоке используют для определения размеров молекул белков, нуклеотидов и вирусов в растворах. Цветков установил, что метод двойного лучепреломления в потоке позволяет оценить стереорегулярность ( соблюдение строгого чередования звеньев) полимерных молекул. Для выяснения структуры белковых молекул и нуклеиновых кислот привлекают данные, получаемые при изучении их оптической активности. [42]
Основная биологическая роль серы заключается в создании определенной структурной и функциональной организации жигой клетки. Серосодержащая сульфтидрильная группа является важным структурный элементом белка на молекулярном уровне. Образующиеся сульфидные мостики обусловливают вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [43]
Изменяется асимметрия глобулярных молекул многих белков. Гинзбург, под воздействием мочевины, как денатурирующего фактора, степень асимметрии молекул некоторых видов растительного белка увеличивается вдвое. Это характерное для денатурации белка явление говорит о существенном изменении структуры белковой молекулы. [44]
Изменяется асимметрия глобулярных молекул многих бел-ков. Гинзбург, под воз-декствием моч евины, как денатурирующего фактора, степень асимметрии молекул некоторых видов растительного белка увеличивается вдвое. Это характерное для денатурации белка явление говорит о существенном изменении структуры белковой молекулы. [45]