Структура - белковая молекула
Cтраница 2
В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию. [16]
Это наблюдение в то время мало что могло дать для определения структуры белковой молекулы, кстати, оно и не могло рассматриваться как окончательное доказательство полипептидного строения белков, но указывало, что путь, по которому пошел Фишер - самый правильный. [17]
Дикето-пиперазиновый цикл является основным структурным элементом, формирующим полипептидные цепи в структуре белковой молекулы. Не исключена возможность, что дикетопиперазиновый цикл через функциональные группы азотистых оснований нуклеиновых кислот образует молекулу нуклеопротеида. В литературе не описаны соединения, содержащие в своем составе дикетопиперазиновые и пиримидиновые циклы. [18]
Химический гидролиз белков является довольно жестким процессом; прежде чем пытаться восстановить структуру белковых молекул на основании строения пептидов и аминокислот, получаемых при расщеплении белков, необходимо установить, не вызывает ли гидролиз значительных качественных и количественных изменений. Для решения этого вопроса простейшим путем двадцать природных аминокислот подвергают нагреванию в условиях гидролиза белка, анализируют получающуюся смесь и таким образом определяют необходимые поправки; однако этот метод, к сожалению, является весьма приближенным. [19]
У простых ферментов активные центры образуются за счет своеобразного расположения аминокислотных остатков в структуре белковой молекулы. К таким аминокислотным остаткам следует отнести SH-группы цистеина; ОН-груп-пы серина; - NH-группы кольца имидазола в гистидине, а также некоторое значение придается карбоксильным группам аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, индольной группе триптофана и др. Хотя вопрос о природе и механизме действия активных центров представляет большой интерес, но, к сожалению, наши сведения об этом являются пока ограниченными. [20]
У простых ферментов активные центры образуются за счет своеобразного расположения аминокислотных остатков в структуре белковой молекулы. К таким аминокислотным остаткам следует отнести - SH-группы цистеина; ОН-группы серина; - NH-группы кольца имидазола в гистидине, а также некоторое значение придается карбоксильным группам аспарагиновой и глу-таминовой аминокислот, индольной группе триптофана и др. Хотя вопрос о природе и механизме действия активных центров представляет большой интерес, но, к сожалению, наши сведения об этом являются пока ограниченными. [21]
Принципиальная проблема, с которой встречается рентгенография белков, состоит в следующем: в какой мере структура белковой молекулы в кристалле совпадает с ее биологически-функциональной структурой в водном растворе. [22]
Сопоставим эту связь с тем фактом, что наиболее отчетливо поведение протия и дейтерия различается в водородной связи, на которой основаны структура белковых молекул, синтез белка и передача без существенной затраты энергии активизации. Альфа-спираль белка находится на грани устойчивости. Удлинение связи на 0 7 - 0 8 % и увеличение ее энергии на 5 % при переходе от протиевой связи к дейтериевой являются в этих условиях решающими. В молекуле ДНК появляются дополнительные напряжения, изменяющие ее конструкцию и прочность. Водородная связь в сшивке различных участков ДНК при изотопном обогащении изменяет порядок раскручивания спиралей и, как следствие, порядок посыла генетической информации. [23]
Денатурация является весьма характерным свойством белков и представляет собой сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы. Известно, что синтетические и природные полипептиды не подвергаются денатурации. Полимерные углеводы и другие высокомолекулярные вещества также не обладают способностью к денатурации. Отсюда следует, что ни макромолекулярность, ни химический состав не являются достаточными для объяснения этого свойства белков. Все известные данные указывают, что денатурация белка представляет собой внутримолекулярную перегруппировку, не связанную с расщеплением пептидных связей, в результате которой утрачиваются уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек; при этом теряется, как правило, специфическая биологическая активность данного белка. [24]
Как уже отмечалось, большинство белков дает сходные кривые зависимости л - А, поэтому они не могут дать существенной информации о структуре белковых молекул. Однако был найден очень изящный и довольно эффективный способ изучения этих пленок путем их сравнения с монослоями синтетических полипептидов известного строения. [25]
Как уже отмечалось, большинство белков дает сходные кривые зависимости я - А, поэтому они не могут дать существенной информации о структуре белковых молекул. Однако был найден очень изящный и довольно эффективный способ изучения этих пленок путем их сравнения с монослоями синтетических полипептидов известного строения. [26]
ДНК) - носителя наследственной информации, расшифровка генетического кода, установление основных этапов биосинтеза белковой молекулы н роли различных компонентов клетки в этом процессе, установление пространств, структуры первых сложных белковых молекул с разрешением 2 - 4 А н др. Интенсивно исследуется природа мутаций, как спонтанных, так и вызванных химическими, радиационными и др. воздействиями; механизм процессов дифференциации и специализации клеток, механизмы регуляции и их нарушения, молекулярная природа злокачественного роста п др. проблемы. [27]
Вследствие отщепления этого гексапептида структура белковой молекулы изменяется таким образом, что сближаются ранее пространственно разобщенные функциональные группы, входящие в состав активного центра фермента, в частности остатки серина и гистидина. [28]
Авторы приносят искреннюю благодарность академику Н. Д. Зелинскому, в лаборатории которого ведется данная работа. Блестящие идеи Н. Д. Зелинского о структуре белковой молекулы вдохновляют нас в исследованиях, скромные результаты которых опубликованы в настоящей статье. [29]
 |
Схема очистки речной воды.| Схемы ассоциации полярных молекул. [30] |
Страницы: 1 2 3 4