Структура - белок
Cтраница 2
 |
Вторичная структура пептидов и белков. [16] |
Установить структуру белков очень сложно, так как их свойства зависят не только от аминокислотного состава, но и от последовательности соединения аминокислот внутри молекулы белка. К тому же белки каждого живого организма имеют свои специфические особенности. [17]
В структуре белка заложены возможности для развития механизмов высших кодов, обусловливающих функционирование белка в качестве биокатализатора; кроме того, структура белка несет в себе средства для осуществления регуляций этих функций в более сложных системах, прежде всего в системах ферментов, а затем в системе генов-регуляторов. [18]
В структурах белков аренов очень мало. [19]
Более подробно структура белков рассматривается в гл. [20]
При высаливании структура белка не повреждается. После удаления соли белок вновь приобретает гидратную оболочку и растворяется. [21]
Иерархия уровней структуры белка во многих случаях не соблюдается. Иерархия уровней установлена на примере глобулярных белков и их агрегатов. Действительно, в большинстве случаев глобулярный мономер достаточно стабилен и почти не изменяется при агрегировании, в связи с чем комплексная структура по существу определяется характеристиками поверхности известной мономерной структуры. Однако иерархические зависимости неприменимы к рибосомам. Рибосомные белки настолько вытянуты [7], что структура каждой отдельной единицы не стабильна и стабилизируется только в процессе агрегирования. [22]
При выяснении структуры белков - поэтому необходимо быдр; установить не только число и природу остатков, но также и порядок юГ чередования в макромолекуле. В методе Эдмана, например, белок обрабатывают раствором фенилизотиоцианата в пиридине, а полученный продукт присоединения - раствором НС1 в нитрометане. [23]
Чрезвычайная сложность структуры белков определяется уже самими размерами их молекул. Чтобы это стало понятнее, следует обратиться к рассмотрению нескольких уровней структурной организации белков, а именно их первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Эти уровни отличаются друг от друга природой взаимодействий, необходимых для поддержания структуры. [24]
 |
Параметры, характеризующие спиральные участки молекулы миоглобина. [25] |
При исследовании структуры белков методом рентгеноструктурного анализа всегда возникает вопрос о том, насколько структура белка в кристалле соответствует его структуре в водном растворе. Окончательный ответ на этот вопрос пока еще не получен. Наиболее убедительные данные в пользу того, что кристаллические структуры и структуры в водном растворе весьма близки друг к другу, были получены в работе Герда и его сотрудников. [26]
При установлении структуры белка обычными методами все эти рефлексы должны быть измерены как для белка, так и для каждого изоморфного производного, что требует еще больших затрат времени. В результате возрастание затрат времени на эксперимент, а также трудности расчетного характера могут чрезмерно усложнить задачу установления труктуры белка с высоким разрешением. Для большинства кристаллических белков точность определения фаз ухудшается при достижении предельного разрешения 200 пм. К тому же интенсивность рентгеновских лучей мала и трудно точно ее измерить. На основании всего вышесказанного становится ясно, почему при рентгеноструктурном анализе кристаллических белковых молекул теоретический предел разрешения d - im практически никогда не достигается. Поскольку карты электронной плотности при различных уровнях разрешения позволяют обнаружить различные уровни организации структуры белка и поскольку влияние ошибок становится более существенным при уменьшении dmln, обычно при анализе структуры белка указывается лишь предельная величина dmin без оценки предела разрешения. [27]
При рассмотрении структуры белков и нуклеиновых кислот принято различать четыре уровня организации молекулы. Определение первых трех уровней дано Линдерштрем-Лангом, а понятие о четвертом ввел Бернал. Такое деление до некоторой степени произвольно, и первоначальные определения в настоящее время несколько изменены. Эти изменения позволяют учесть новые экспериментальные данные и обобщить эти понятия также и на нуклеиновые кислоты. [28]
Для понимания структуры белка необходимо рассмотреть возможные конформации полипептидной цепи. [29]
При исследовании структуры белков используются эти и другие методы расщепления. Предложен ряд технических приемов для идентификации конечных аминокислот. Один из них широко применяется для идентификации аминокислот, содержащих концевую аминогруппу. Согласно этому методу, проводят реакцию полипептида с 2 4-динитрофторбензолом, при этом свободная аминогруппа превращается в 2 4-динитрофенил-производное ( разд. Последовательный гидролиз полипептидов дает обычные аминокислоты, за исключением конечной N-ариламинокислоты, которую можно отделить и идентифицировать хроматографически. [30]
Страницы: 1 2 3 4