Структура - белок
Cтраница 3
Для понимания структуры белка необходимо рассмотреть конформационное строение полипептидной цепи. [31]
При анализе структуры белков очень часто приходится сталкиваться с изучением фрагментов, полученных при ферментативном гидролизе. [32]
Иерархия уровней структуры белка во многих случаях не соблюдается. Иерархия уровней установлена на примере глобулярных белков и их агрегатов. Действительно, в большинстве случаев глобулярный мономер достаточно стабилен и почти не изменяется при агрегировании, в связи с чем комплексная структура по существу определяется характеристиками поверхности известной мономерной структуры. Однако иерархические зависимости неприменимы к рибосомам. Рибосомные белки настолько вытянуты [7], что структура каждой отдельной единицы не стабильна и стабилизируется только в процессе агрегирования. [33]
 |
Строение нуклеотида. [34] |
ДНК определяет структуру белков, которые может синтезировать клетка. [35]
Но в структуре белка немаловажную роль играют и боковые группы аминокислот, которые могут иметь самое разное строение. [36]
Возвращаясь к структуре белков, мы повторяем, что это полимеры, состоящие из набора аминокислот, образующих полипептидные цепи. Полипептидных цепей в одной макромолекуле часто бывает несколько. Даже в самом маленьком из известных белков - : инсулине, состоящем всего из 51 аминокислотного звена, имеются две полипептидные цепи. У каждой полипептидной цепи имеется, как правило, свободная или ацетилированная аминогруппа на одном конце цепи и свободная, или амидированная, карбоксильная группа на втором конце цепи. Первый конец цепи называется N-конец, второй носит название С-конца. [37]
Вопрос о структуре белка в составе комплексов окончательно не решен. Выделение из липопротеидов белка в нативном состоянии затруднено из-за легкости его денатурирования. Это навело на мысль о метастабильном состоянии белка в биокомплексах, что согласуется с термодинамическими соображениями, согласно которым процесс комплексо-образования нарушает вторичную и третичную структуры белка. [38]
Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. [39]
Вторичная и третичная структуры белков связаны с пространственным расположением полипептидных цепей. Закручивание в так называемуюа-спираль обусловливает появление вторичной структуры, а изгибание, переплетение и образование дополнительных связей между далеко отстоящими друг от друга участками спирали - третичной структуры. [40]
Некоторые данные относительно структуры белков были получены при исследовании их спектров поглощения в различных областях спектра. Видимые лучи света поглощаются только окрашенными белками, такими, как гемоглобин, желтый фермент, зрительный пурпур и другие хромопротеиды. [41]
 |
Белковтя а-спираль ( вторичная структура С елка. [42] |
Вторичная и третичная структуры белка легко нарушаются при самых различных воздействиях: нагревании, действии растворителей, даже энергичном встряхивании. При нарушениях такого рода исчезают свойства природного белка-происходит его денатурация. Иногда такие превращения обратимы. Так, например, гемоглобин при действии мочевины диссоциирует на 4 составляющие его субъединицы. После удаления мочевины снова образуется частица гемоглобина, обладающая свойствами природного белка. [43]
 |
Схематическое изображение спирали. [44] |
Накопленный при изучении структуры белков материал показывает, что это утверждение не совсем строго. [45]
Страницы: 1 2 3 4