Первичная структура - белок
Cтраница 2
Выяснение первичной структуры белков включает ступенчатое определение аминокислотной последовательности большого числа олигопептидов, образующихся в результате серии специфических или неспецифических расщеплений молекул. Обычные методы, используемые для определения аминокислотной последовательности в олигопептидах, требуют затрат большого количества труда и времени. В последние несколько лет внимание исследователей было привлечено к использованию масс-спектро-метрической техники для определения последовательности аминокислотных остатков в N-ацилолигопептидах и были получены многообещающие результаты. Небольшое количество вещества, необходимое для получения масс-спектра, быстрота измерения, а также возможность интерпретации данных с помощью ЭВМ - таковы преимущества этого метода по сравнению с другими, широко используемыми в настоящее время. [16]
Существование первичной структуры белка легко можно обнаружить, пользуясь химическими реакциями, в то время как для исследования вторичной структуры белка и последующих уровней его организации большое значение приобретают физико-химические методы анализа. [17]
Исследование первичной структуры белка начинается с определения его молекулярной массы, аминокислотного состава, N - и С-концевых аминокислотных остатков. Поскольку пока не существует метода, позволяющего установить полную первичную структуру белка на целой молекуле, полипептидную цепь подвергают специфичному расщеплению химическими реагентами или про-теолитическими ферментами. Смесь образовавшихся пептидных фрагментов разделяют и для каждого из них определяют аминокислотный состав и аминокислотную последовательность. [18]
Сравнение первичных структур белков, выполняющих одинаковые функции в разных организмах, приводит к следующим интересным выводам. Во-первых, различие первичных структур в целом тем больше, чем дальше отстоят эволюционно организмы-хозяева; для белков, выполняющих эволюционно новые функции, различия больше, чем для старых. Во-вторых, даже в пределах одного вида существуют индивидуальные различия первичных структур белков; некоторые из них практически не отражаются на процессе функционирования, другие отражаются заметно. [19]
Различают первичную структуру белков, т.е. аминокислотный состав белка и последовательность чередования аминокислот в полимерной цепи. На одном конце цепи находится аминокислота, в которой свободной является аминогруппа - N-кинцевая аминокислота. На другом конце цепи расположена аминокислота, в которой аминогруппа соединена с цепочкой полимера, а карбоксильная группа свободна - С-концевая аминокислота. Первичная структура белков записывается как последовательность аминокислот, причем их перечисление начинают с N-конца и заканчивают С-концом. [20]
Различают первичную структуру белков, т.е. аминокислотный состав белка и последовательность чередования аминокислот в полимерной цепи. На одном конце цепи находится аминокислота, в которой свободной является аминогруппа - N-концевая аминокислота. На другом конце цепи расположена аминокислота, в которой аминогруппа соединена с цепочкой полимера, а карбоксильная группа свободна - С-концевая аминокислота. Первичная структура белков записывается как последовательность аминокислот, причем их перечисление начинают с N-конца и заканчивают С-концом. [21]
Рассмотрим сначала первичную структуру белков. [22]
Под первичной структурой белка понимают вид, число и последовательность чередования различных аминокислотных остатков в вытянутой полипептидной цепи. [23]
 |
Узнавание пар третьим нуклеотидом антикодона. [24] |
Генетически кодируется первичная структура белка, а биологически функционально - пространственное строение глобулы. Мутационные замещения нуклеотидов матрицы по-разному сказываются на функциональности белка. Соответственно мутации, сильно изменяющие гидрофобность остатка, должны сильнее сказываться на биологических свойствах белка, чем мутации, мало меняющие гидрофобность. Первый тип мутаций более опасен для существования особи и вида, чем второй. Можно думать, что эволюция, приведшая к современному коду, шла в направлении возрастающей его надежности в смысле уменьшения доли более опасных мутаций. [25]
Генетически кодируется только первичная структура белка. Однако биологические функции определяются его пространственным строением. Тем самым, генетически закодированы пространственное строение и биологическая функция белка. В то же время естественный отбор идет не по первичной, а по пространственной структуре - по биологическому поведению. [26]
При изучении первичной структуры белков и пептидов мы должны определить не только количество и природу содержащихся в них аминокислот, но установить также и их последовательность в полипептидной цепи. Было предложено несколько методов введения специфической метки в N-концевую аминокислоту, один из которых основан на применении хлористого па-раиодфенилсульфонила ( пипсила) и известен как пипсилхло-ридный метод. Этот реагент взаимодействует с концевой аминогруппой белка с образованием сульфонамида, который не поддается гидролитическому отщеплению. [27]
Для определения первичной структуры белков наибольшее значение имеют два последних метода. [28]
Далее текст первичной структуры белка транслируется в пространственную функциональную структуру. При этом аминокислотные остатки, близкие по гидрофобности ( см. [7], § 4.6), оказываются взаимозаменяемыми. На этом уровне рецепции происходит дальнейшее уменьшение количества информации. Вследствие взаимозаменяемости близких по функции белков ( например, протеаз) ее количество уменьшается еще сильнее на уровне рассмотрения функциональности белка. [29]
При исследовании первичной структуры белка, а также для идентификации в них определенных аминокислотных остатков белковую молекулу сначала расщепляют по ограниченному числу мест на более мелкие фрагменты. [30]
Страницы: 1 2 3 4