Cтраница 2
Под вторичной структурой белка понимают форму полипептидной цепи в пространстве. [16]
Для определения вторичной структуры белков используются в основном оптические методы. Конечно, более надежным является рентгеноструктурный метод, однако его применение сопряжено с определенными трудностями и требует значительного времени. Такие оптические методы, как дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм, являются более простыми и, что весьма важно, позволяют определять изменении вторичной структуры белка в растворах. [17]
В образовании вторичной структуры белка существенную роль играют и электростатические взаимодействия между радикалами, несущими электрические заряды. Отрицательные заряды получают радикалы остатков аспарагиновой и глутаминовой аминокислот при диссоциации в воде. Положительно заряжены остатки основных аминокислот. Процесс диссоциации зависит от рН среды. [18]
Для исследования вторичной структуры белков могут быть с успехом применены идеи и методы, развитые для полипептидов. [19]
Основной особенностью вторичной структуры белка, как следует из карт электронной плотности с разрешением 2 А, является большая область ( З - конфигурации, занимающей центральную часть молекулы. По меньшей мере восемь таких фрагментов, направленных антипараллельно друг к другу, образуют изогнутую складчатую структуру. Еще три или четыре участка цепи также расположены параллельно или антипараллельно к этой структуре. В результате в центре глобулы образуется большая гидрофобная область. В этом отношении структура карбоангидразы очень похожа на строение карбокеипептидазы А [136, 137] ( гл. [20]
Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок или складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль играют также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. А гидрофобные ( неполярные) группы находятся внутри молекулы и не имеют контакта с водой. Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. [21]
Одной из моделей вторичной структуры белка является а-спираль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, как бы обвивающей поверхность цилиндра. Другая структура - р-форма, представляет собой жгут связанных водородными связями вытянутых полипептидных цепей. [22]
Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок или складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль шрают также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. А гидрофобные ( неполярные) группы находятся внутри молекулы и не имеют контакта с водой. Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. [23]
Водородные связи укрепляют вторичную структуру белка. Однако полипептидные цепи не могут образовать спирали на всем их протяжении - этому мешают дисульфидные связи между молекулами цистеина, расположенными в разных частях полипептидной цепочки, а также молекулы пролина и оксипролина, не укладывающиеся в спираль. Концевые радикалы полипептидной цепи также препятствуют образованию четко упорядоченной спирали. В результате возникает специфическое для данного белка расположение полипептидных цепей в пространстве или упаковка спиралей, называемая третичной структурой белка. Белковые молекулы могут объединяться между собой, образуя более тяжелые полимеры. В этом случае речь идет о четвертичной структуре белка. [24]
Что понимают под вторичной структурой белка. Какие связи стабилизируют ее. [25]
Полагают, что а-спирали вторичных структур белка соединяются бок о бок, одна рядом с другой - субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. [26]
Денатурация, изменение третичной или вторичной структуры белка, может существенно изменять его химические свойства. Денатурация может вызываться каким-либо изменением в свойствах растворителя или повышением температуры. Эти ферменты являются пептидазами; их функция заключается в гидролизе амидных функциональных групп вдоль полипептидной цепи. Глюкоза существует в растворе в циклической форме, в которой альдегидная функциональная группа у углеродного атома 1 реагирует с группой ОН у углеродного атома 5 с образованием так называемой полуацетальной связи. В ( 3-форме группы ОН находятся по противоположные стороны от кольца. [27]
При нагревании водородные связи разрываются - вторичная структура белка при 60 - 70 С разрушается, происходит его денатурация. Нуклеиновые кислоты выдерживают нагревание до 100 С и действие разбавленных щелочей и кислоты. Отсюда видно, что их строение более прочное, что характерно для структур, играющих роль матриц. [28]
Гидратируемые группы оказывают влияние на формирование вторичной структуры белка тогда, когда молекулы воды, окружающие белковую молекулу, могут образовывать структуру, подобную структуре льда. В этом случае водный слой способствует стабильности именно той формы белковой молекулы, которая обеспечивает указанную возможность. [29]
В данной главе следует особенно подчеркнуть важность вторичной структуры белков и факторов, которые стабилизируют или - ослабляют ее. Это тем более необходимо, что, не зная строения белков и стабилизирующих или денатурирующих агентов, трудно понять механизм действия ферментов. Кроме того, эта целостная концепция макромолекулярных форм облегчает понимание важного аспекта современной теории наследственности и функции генов. [30]