Вторичная структура - белок
Cтраница 4
Особенности скручивания цепей белковых молекул ( взаимное положение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков. [46]
При этом, как уже было отмечено, происходит разрушение водородных связей и изменение вторичной структуры белка. [47]
 |
Форма в размеры молекул некоторых белков. [48] |
Белки, р-складчатая структура - такое пространственное расположение аминокислотной последовательности ( один из вариантов вторичной структуры белка), при котором образуется система параллельно и антипараллельно расположенных фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей. Система стабилизируется водородными связями между цепями. Водородные связи расположены перпендикулярно по отношению к ориентации полипептидных цепей. [49]
Связи N - Н О С типа главная цепь - главная цепь ответственны за поддержание вторичной структуры белков, т.е. за образование а-спиралей, / 3-слоев и изломов. Число водородных связей, принадлежащих к двум другим типам, обычно намного меньше и широко варьирует при переходе от одного белка к другому. [50]
Исключительно большая роль водородной связи в биологических системах обусловлена прежде всего тем, что она определяет вторичную структуру белков, имеющую основное значение для всех жизненных процессов; с помощью водородных свявей удерживаются пары оснований в молекулах ДНК и обеспечивается их устойчивая структура в виде двойных спиралей, и, наконец, водородная связь ответственна за весьма необычные свойвтва воды, важные для существования живых систем. [51]
Помимо денатурационных воздействий тепла или рН инактивация ферментов может быть вызвана применением денатурирующих агентов, разрушающих вторичную структуру белка, таких как мочевина или гуанидинхлорид. Иногда, особенно при инактивации ферментов, включающих в активные центры тиольные группы, существенную роль играют окислительные процессы с участием кислорода. [52]
 |
Степень спирализации различных белков ( в %. [53] |
Но несмотря на те или иные недостатки каждого метода, все они находят широкое применение при изучении вторичной структуры белков и полипептидов. Относительная простота этих методов, возможность применения ряда из них для оценки степени спирализации белка в растворе и для оценки типа вторичной структуры делают их незаменимыми источниками информации о строении большинства белков. [54]
Существование первичной структуры белка легко можно обнаружить, пользуясь химическими реакциями, в то время как для исследования вторичной структуры белка и последующих уровней его организации большое значение приобретают физико-химические методы анализа. [55]
Страницы: 1 2 3 4