Третичная структура - белок
Cтраница 1
Третичная структура белка ( разд. [1]
Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы ( ОН, NH2, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы ( алкильные и арильные боковые цепи); направлены внутрь, к центру молекулы. [2]
Третичная структура белка - реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. [3]
Третичная структура белка формируется способом складывания вторичной структуры. Например, свиваясь в клубок, спирали образуют глобулы. [4]
Третичная структура белка стабилизируется главным образом связями между боковыми группами аминокислотных остатков: дисульфидные и водородные связи, диполярные взаимодействия, силы ван-дер-ваальсова притяжения, электростатические эффекты. [5]
Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и ( или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов: водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур играют гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [6]
Стабильность третичной структуры белков наводит на мысль о том, что для сворачивания полипептидной цепи требуется очень небольшое количество энергии. Это предположение подтверждают результаты экспериментов с такими белками, как альдолаза и рибонуклеаза. Второй из них является глобулярным компактным белком, состоящим из 124 аминокислот и имеющим 4 дисульфидные связи. Связи - S - S - могут быть расщеплены под действием восстанавливающих агентов в цепи, обработанной реагентами, индуцирующими разворачивание. [7]
Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. [8]
Под третичной структурой белков понимают суммарную конформа-цию или пространственную упорядоченность отдельных участков полипептидных цепей в целом. Упорядоченность такого рода также определяется последовательностью а-аминокислотных остатков и стабилизуется силами Ван-дер - Ваальса, действующими между неполярными группировками, а в отдельных случаях также и образованием дисульфидных мостиков. [9]
Но в третичной структуре белка мы как раз имеем дело с подобной ситуацией, когда ионогенные группы оказываются замурованными внутри макромолекулы и окруженными не водой, а другими боковыми группами, в частности и неполярными органическими радикалами. Другие, более замаскированные, потребуют более щелочной среды. Наконец, существуют карбоксильные группы столь глубоко скрытые, что они вообще не могут быть оттитрованы щелочью. [10]
Что понимают под третичной структурой белка. Какие связи принимают участие в поддержании третичной структуры. [11]
 |
Дезориентация конфигурации белковой молекулы при денатурации. [12] |
Наконец, под третичной структурой белка понимают реальную трехмерную конфигурацию, которую принимает в пространстве закрученная в спираль прлипеп-тидная цепь. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадицы с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. [13]
 |
Пространственная конфигурация карбоксипептидазы ( а и рибонукле-азы ( б. [14] |
По современным представлениям, третичная структура белка после завершения его синтеза в рибосомах ( см. главу 14) формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой. Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот как бы погружаются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, в то время как полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды. В какой-то момент возникает термодинамически наиболее выгодная стабильная конформация молекулы. В такой форме белковая молекула характеризуется минимальной свободной энергией. Молекулы белков в водных растворах обычно принимают ряд стабильных конформаций, индуцируемых не только изменениями рН и температуры, но и низкомолекулярными соединениями. [15]
Страницы: 1 2 3 4