Третичная структура - белок
Cтраница 2
В нашей лаборатории были изучены изменения третичной структуры белков при постепенной замене воды на органические растворители, не разрывающие внутримолекулярных водородных связей. Такими растворителями являются диоксан и этилен-хлоргидрин. Постепенное замещение воды на эти вещества расслабляет третичные связи в белке, так как сцепление растворителя и гидрофобных боковых радикалов макромолекулы растет. Исследование гидродинамических свойств ( характеристическая вязкость) показывает, что макромолекула вытягивается в несколько раз по сравнению с первоначальной длиной, процент а-спираль-ности при этом возрастает. [16]
В активных центрах ферментов в рамках относительно жесткой третичной структуры белка взаимодействующие функциональные группы уже в исходном состоянии реакции в гораздо большей степени сближены и сориентированы, чем в большинстве неферментативных внутримолекулярных процессов. [17]
На рис. 3.34 представлено несколько способов изображения третичной структуры белка. [19]
 |
Схема кластера Д т сульфата калия K2SO4. Мно. [20] |
Дисулъфидные мастиковые связи - S-S - создают третичную структуру белков. Третичная структура - это функционально необходимое взаимное расположение в пространстве элементов вторичной структуры белков - спиралей и слоев, образованных полипептидными цепями. Дисульфидные мостики образуются из сульфгидрильных групп - S - Н серосодержащей аминокислоты - цистеина. [21]
Способ соединения пептидных цепей в единое целое определяет третичную структуру белков. При этом наиболее важными связями являются водородные и дисульфидные. [22]
Порядок замыкания образующихся при этом дисульфидных связей определяется третичной структурой белка. Дисуль-фидные связи могут замыкаться внутри одной или между разл. Предполагается, что они стабилизируют структуру белка. Zn в НС 1) образуется цистеин. [23]
Эти опыты, проведенные Анфинсеном, показывают, что третичная структура белков может образоваться и закрепиться и без дисульфидных мостиков вследствие взаимодействия боковых радикалов, образования водородных связей описываемого типа и электростатического взаимодействия полярных группировок. Что же касается дисульфидных связей, то они в данном случае лишь закрепляют третичную структуру. Вместе с тем эти данные говорят о том, что первичная структура белка определяет не только вторичную, но и третичную структуры. Определенное расположение неполярных радикалов и остатков тирозина и дикарбоновых кислот в полипептидной цепи обусловливает специфическую топологическую укладку цепи и образование водородных связей в определенных ее участках, благодаря чему становится возможным возникновение дисульфидных связей в том порядке, который характерен для данного белка. [24]
Главным методом, с помощью которого в настоящее время определяется третичная структура белка, является рентгенеструктурный анализ кристаллических образцов. Для рентгеноструктуриого анализа необходимо получение монокристаллов белков. Проблема кристаллизации часто оказывается весьма сложной и требует не только соответствующего методического арсенала, но и высокого экспериментального искусства, а порой и просто везения. [25]
 |
Вторичная структура пептидов и белков. [26] |
Вследствие взаимодействия таких групп между собой из различных полипептидных цепей образуется третичная структура белка. [27]
Предполагается дальнейшее развитие системы в направлении эасширения ее возможностей экспертной оценки третичной структуры заданного белка по его аминокислотной последовательности. С этой целью предполагается распространить подсистему анализа Базы данных на все классы белков, а также дополнить алгоритмический расчет структуры интерактивным режимом работы, используя машинную графику. [28]
Легко образующиеся при окислении меркаптогрупп ди-сульфидные мостики играют важную роль в образовании третичной структуры белков ( см. разд. [29]
Легко образующиеся при окислении меркаптогрупп дисульфидиые мостики играют важную роль в образовании третичной структуры белков ( см. разд. [30]
Страницы: 1 2 3 4