Третичная структура - белок
Cтраница 4
Элоди), показавших, что ряд важных ферментов гликолиза - альдолаза, дегпдрогеназа фосфоглицерпнового альдегида - усиливают свое действие при добавлении в среду некоторых неводных растворителей ( диметилформампда), специфически воздействующих на третичную структуру белков ( см. стр. Этот результат показывает, что изучение ферментативного катализа в водных растворах может и не вскрыть максимальной потенции фермента как катализатора определенной реакции. При всем том изучение кинетики ферментативной реакции является наиболее общим методом исследования ферментов. [46]
Она, кроме того, зависит от рН и ионной силы раствора, а также от тех свойств среды, которые влияют на водородные связи и гидратацию белка. Третичная структура белка возникает в результате дальнейшего изгибания и скручивания полипептидной цепи, уже имеющей вторичную структуру. В некоторых случаях вторичная и третичная структуры всецело определяются первичной структурой белка. Если такие белки подвергать воздействию повышенной температуры или обработать мочевиной, кислотой, щелочью или другими агентами, которые нарушают вторичную и третичную структуру, не затрагивая первичной, то возможно самопроизвольное восстановление их конформации. Примером подобных белков может служить фермент рибонуклеаза. В этом случае последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет даже положение-дисульфидных мостиков, так что если после-воздействия восстанавливающими агентами провести окисление в мягких условиях, то образование поперечных дисульфидных связей происходит в тех же местах, где они были раньше. Другие ферменты необратимо денатурируются даже в относительно мягких условиях. В настоящее время не ясно, каким образом столь лабильная и высокоспецифичная структура, как третичная, возникает во время синтеза ферментного белка на поверхности рибосомы. [47]
Между вторичной и третичной структурой белковой макромолекулы наблюдается характерное взаимодействие. Третичная структура волокнистого белка - кератина напоминает укладку жил в многожильном кабеле. [48]
При тепловой обработке мясных продуктов при 60 - 70 С начинается денатурация белков. Вначале разрушается третичная структура миофибриллярных и саркоплазменных белков с выде-чением свободной воды. При некоторых условиях эта вода может затем внедриться во вторичную структуру соединительной ткани ( коллагена и эластина) с образованием желатиноподоб-ных соединений. Происходит частичный гидролиз мышечных белков с образованием растворимых в воде продуктов, в том числе пептидов и аминокислот. Общее количество этих продуктов может достигать 10 % исходного белка. При варке эти азотистые вещества переходят в бульон, где участвуют в образовании пенки; при жарении остаются на жарочной поверхности вместе с сырьем. [49]
Когда из рибосомы возникает белок, он не только становится все длиннее, но также укладывается в пространстве, на манер змеи, которая растет и укладывается в кольца. Эта укладка называется третичной структурой белка ( рис. 95), в то время как сама последовательность аминокислот является его первичной структурой. Третичная структура следует из первичной структуры, точно так же, как это было в типогенетике. [50]
 |
Схема компьютерной системы анализа и. [51] |
Для расчета пространственной структуры белковой молекулы с учетом процесса самоорганизации недостаточно знания ее вторичной структуры. Уникальность и быстрота сборки третичной структуры белков обеспечивается некоторыми механизмами, точное знание которых в настоящее время отсутствует. [52]
Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. [53]
Страницы: 1 2 3 4