Тиаминпирофосфат

Cтраница 2

Биологическая роль тиамина хорошо известна - в виде тиаминпирофосфата он выполняет коферментные функции в реакциях декарбоксилирования а-кетокислот и в транскетолазной реакции. [16]

Поскольку окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты невозможно в отсутствие тиаминпирофосфата, в состав которого входит витамин Въ становится понятным, почему при авитаминозе Bj в крови и особенно в мозгу накапливается в большом количестве пировино-градная кислота. [17]

Кофермент соответствующего фермента - карбоксилазы - представляет собой именно тиаминпирофосфат. [18]

Таким образом, на этом этапе имеет место регенерация свободного тиаминпирофосфата ( Н ТПФ), который может вновь вступить в реакцию с пировиноградной кислотой. [19]

В результате потери диоксида углерода возникает аддукт ацетальдегида с тиаминпирофосфатом. Этот аддукт, или активный альдегид, взаимодействует с липоевой кислотой, давая ацетилдигидролипоевую кислоту, - тиоэфир уксусной кислоты. [20]

Схема взаимопревращений пентозофосфатов. [21]

Во время отщепления от пировиноградной кислоты СОз липотиамид распадается на тиаминпирофосфат и ацетиллипоевую кислоту. [22]

Из приведенных рассуждений следует, что точно так же как тиаминпирофосфат присоединяет молекулу к карбониону своего сопряженного основания для осуществления реакции субстрата, энергетически невозможной для изолированной молекулы, так и пиридоксальфосфат использует свою альдегидную группу для взаимодействия с аминогруппами с целью достижения такого же эффекта. Очевидно, что пиридоксальфосфат соединяется с ферментом за счет конденсации альдегидной группы с концевой аминогруппой остатка лизина ( табл. 18.1) в белковой цепи фермента. Строго говоря, в вышеприведенных реакционных схемах вместо альдегидной функции должна быть изображена иминная функция. [23]

В отличие от трансальдолазы транскетолаза содержит простетиче-скую группу в виде тиаминпирофосфата. [24]

Это связано с тем, что ассоциация и диссоциация комплексов тиаминпирофосфата и его производных с ферментом протекают обычно медленно по сравнению со скоростью самой ферментативной реакции. Тем не менее промежуточные соединения обнаруживают все-таки активность в присутствии ферментов, а механизмы, которые были предложены для объяснения этих реакций, являются настолько изящными и разумными, что трудно усомниться в их справедливости, по крайней мере в том, что касается их существа. [25]

Фермент, катализирующий эту реакцию, нуждается в кофакторах - тиаминпирофосфате и катионах двухвалентных металлов. [26]

Так же, как в случае транскетолазы, коферментом фосфокетолазы является тиаминпирофосфат. [27]

Пируватдегидрогеноза ( пируватдекарбоксилаза), кофактором является фосфорилированный витамин В - тиаминпирофосфат. [28]

В процессе выделения фермента из дрожжей происходит частичное отщепление от него тиаминпирофосфата. [29]

Окислительное декарбоксилирование а-кетокислот, осуществляемое дегид-рогеназами а-кетокислот, также зависит от тиаминпирофосфата. [30]

Страницы: 1 2 3 4